位置:成果数据库 > 期刊 > 期刊详情页
细菌基因组序列中ε-聚赖氨酸合成酶的生物信息学识别与分析
  • ISSN号:0253-2654
  • 期刊名称:《微生物学通报》
  • 时间:0
  • 分类:Q987[生物学—遗传学;生物学—人类学]
  • 作者机构:[1]上海交通大学微生物代谢国家重点实验室,上海200030, [2]天津科技大学工业微生物教育部重点实验室,天津300457
  • 相关基金:国家自然科学基金项目(No.31371261);国家科技支撑计划项目(No.2011BAD23805)
中文摘要:

【目的】ε-聚赖氨酸的合成由ε-聚赖氨酸合成酶(Pls)所控制,考察Pls在细菌中的分布和保守的序列特征。【方法】基于Pls的作用机制,在蛋白序列中识别与底物结合和缩合相关的结构域,以及决定底物特异性的氨基酸残基,进而在已测序基因组中预测Pls。【结果】发现110个已测序的基因组中编码113个预测的Pls,主要分布在放线菌中,也在两株革兰氏阴性菌中被发现,一些亲缘性较高菌株的Pls一致性较高。【结论lPls在放线菌中可能广泛分布。Pls的腺苷化、巯基化和底物缩合结构域有相对较高的序列保守性,而跨膜结构域和Linker区相对不保守。

英文摘要:

[Objective] The biosynthesis ofε-poly-L-lysine is controlled by the ε-poly-L-lysine synthetase. This paper aims to study the distribution and sequence features of Pls. [Methods] Pls proteins were predicted in the completely sequenced genomes via identification of the substrate-recognition and condensation domains and amino acid residues that determine the substrate specificity. [Results] One hundred and thirteen Pls were identified from 110 genomes, mostly distributed in Actinobacteria, with two identified in Gram-negative bacteria. Most Pls from closely related species display a high degree of identity. [Conclusion] Pls may be widely distributed in Actinobacteria. The adenylation, thiolation, and condensation domains of Pls are conserved while the transmembrane domains and linkers show otherwise.

同期刊论文项目
同项目期刊论文
期刊信息
  • 《微生物学通报》
  • 中国科技核心期刊
  • 主管单位:中国科学院
  • 主办单位:中国科学院微生物研究所 中国微生物学会
  • 主编:赫荣乔
  • 地址:北京市朝阳区北辰西路一号院3号中国科学院微生物研究所内B401室
  • 邮编:100101
  • 邮箱:xuj@sun.im.ac.cn
  • 电话:010-64807511
  • 国际标准刊号:ISSN:0253-2654
  • 国内统一刊号:ISSN:11-1996/Q
  • 邮发代号:2-817
  • 获奖情况:
  • 1992年中国科学技术协会优秀学术期刊三等奖,1992年国家科委中共中央宣传部新闻出版署“全国优...,2000年中国科学院优秀期刊三等奖,中国期刊方阵“双效”期刊
  • 国内外数据库收录:
  • 美国化学文摘(网络版),波兰哥白尼索引,美国剑桥科学文摘,中国中国科技核心期刊,中国北大核心期刊(2004版),中国北大核心期刊(2008版),中国北大核心期刊(2011版),中国北大核心期刊(2014版),中国北大核心期刊(2000版)
  • 被引量:29487