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ERK7的结构性活化与功能
  • ISSN号:1007-7626
  • 期刊名称:《中国生物化学与分子生物学报》
  • 时间:0
  • 分类:Q257[生物学—细胞生物学]
  • 作者机构:[1]暨南大学组织移植与免疫中心,广州510632
  • 相关基金:国家自然科学基金(No.30471635),广东省自然科学基金(No.04010451和No.5006033)和暨南大学引进优秀人才科研启动基金(No.51204058)资助
中文摘要:

ERK7是细胞外信号调节激酶家族中的新成员.尽管ERK7激酶的活化环上含有ERK家族成员共有的TEY基序,但是在活化上与其它ERK家族成员截然不同,ERK7无需典型活化ERK的细胞外刺激或JNK和p38激酶活化物而发生自磷酸化并足以使其在缺乏上游激酶时发生活化,且发现ERK7中非激酶结构域的C端区域调节其结构性活化、核定位、生长抑制.此外,N端的20个氨基酸作为ERK7降解的首要决定因素调节ERK7的表达.新近研究表明ERK7与乳腺肿瘤、神经元分化、胚胎发生密切相关.本文就ERK7的结构特性活化、调控及功能等作了综述.

英文摘要:

ERK7 is a new member of the extracellular signal-regulated kinase(ERK) family. Although ERK7 shares a TEY motif in the activation loop of the kinase domain with other members of ERK family, its activation is completely different from other ERKs. Extracellular stimuli that typically activate ERK and common activators of both c-Jun N-terminal kinase (JNK) and p38 kinase are not necessary for ERK7 activation. In the absence of upstream kinases, ERK7 autophosphorylation is sufficient for its activation. And the C-terminal tail of ERK7, not the kinase domain, regulates its constitutive activation, nuclear location and growth inhibition. Moreover, N-terminal 20 amino acids of the kinase domain, as the primary determinant of ERK7 degradation, regulate ERK7 expression. Recent studies indicate that ERK7 is frequently associated with breast cancer, neuronal differentiation and embryogenesis. This review focuses on constitutive activation, activating regulation and functions of ERK7.

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期刊信息
  • 《中国生物化学与分子生物学报》
  • 北大核心期刊(2011版)
  • 主管单位:中国科学技术协会
  • 主办单位:中国生物化学与分子生物学会 北京大学
  • 主编:周春燕
  • 地址:北京市学院路38号北京大学医学部
  • 邮编:100083
  • 邮箱:shxb@bjmu.edu.cn
  • 电话:010-82801416
  • 国际标准刊号:ISSN:1007-7626
  • 国内统一刊号:ISSN:11-3870/Q
  • 邮发代号:82-312
  • 获奖情况:
  • 被美国《CA》列入世界引用频次最高的《千种表》
  • 国内外数据库收录:
  • 俄罗斯文摘杂志,美国化学文摘(网络版),美国生物科学数据库,日本日本科学技术振兴机构数据库,中国中国科技核心期刊,中国北大核心期刊(2004版),中国北大核心期刊(2008版),中国北大核心期刊(2011版),中国北大核心期刊(2014版)
  • 被引量:9731