中文摘要：

目的研究金属离子对牛蒡子苷与牛血清白蛋白（bovineserumalbumin，BSA）结合的影响。方法采用同步荧光光谱法，在拟生理pH条件下考察不同的金属离子（Cu^2＋、Mg^2＋、Zn^2＋）对牛蒡子苷与BSA结合作用的影响。结果在金属离子（Cu^2＋、Mg^2＋、Zn^2＋）存在下，随着体系中牛蒡子苷浓度增大，BSA荧光增强，两者间的结合力仍以静电作用力为主。金属离子存在时，牛蒡子苷与BSA的结合常数在25℃时，分别为7．899×10^4（无金属离子）、8．557×10^4（Cu^2＋）、6．724×10^4（Zn^2＋）、7．062×10^4（Mg^2＋）；在37℃时，结合常数分别为5．962×10^4（无金属离子）、6．096×10^4（Cu^2＋）、5．915×10^4（Zn^2＋）、5．612×10^4（Mg^2＋）。结论金属离子的存在会影响牛蒡子苷与牛血清白蛋白的结合。Cu^2＋存在下，牛蒡子苷与BSA之间的结合常数增大；锌离子和镁离子存在下，两者的结合常数减小。

英文摘要：

Objective To determine the effect of metal ions on the binding between arctiin and bovine serum albumin （BSA）. Methods Fluorescence spectroscopy was used to determine the effect of Cu^2＋ , Mg2＋ , or Zn2＋ on the interaction between arctiin and BSA under simulated physiological pH value. Results At the presence of metal ions （ Cu2 ＋ , Mg2 ＋ , or Zn2 ＋ ） , BSA fluorescence was enhanced with the increase of the concentration of arctiin, with electro-static forces still playing a major role between them. The binding constant was 7. 899 × 104 （ without metal ion）, 8. 557× 104 （ Cu2＋ ）, 6.724 × 104 （ Zn2＋ ）, and 7. 062 × 104（Mg2＋ ）, respectively, at 25 ℃. And it was 5.962 × 104 （without metal ion）, 6.096 ×104（Cu2＋ ）, 5.915 × 104（Zn2＋ ）, and 5. 612× 104（Mg2＋ ）, respectively, at 37℃. Conclusion Metal ions affect the binding between arctiin and BSA. Among the metal ions, Cu2＋ increases their binding constant, while, Mg2＋ and Zn2 ＋ decreases the binding constant.