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Plk1磷酸化修饰Tara蛋白对HeLa细胞胞质分裂及增殖的影响
  • ISSN号:1671-6825
  • 期刊名称:《郑州大学学报:医学版》
  • 时间:0
  • 分类:R730.231[医药卫生—肿瘤;医药卫生—临床医学]
  • 作者机构:[1]郑州大学第一附属医院血液科,郑州450052, [2]浙江大学附属第一医院骨髓移植中心,杭州310003
  • 相关基金:国家自然科学基金资助项目30900640; 中国博士后科学基金资助项目2012M511591
中文摘要:

目的:探讨有丝分裂相关激酶Plk1磷酸化修饰Tara蛋白在调控HeLa细胞胞质分裂及增殖中的作用。方法:运用酵母双杂交、免疫共沉淀、体外沉降实验确定Plk1与Tara两种蛋白是否能够相互结合;采用体内外磷酸化实验明确Plk1对Tara蛋白的磷酸化修饰;采用免疫荧光实验及流式细胞术检测Tara蛋白的磷酸化对HeLa细胞胞质分裂及细胞增殖的影响。结果:Plk1与Tara在体内外均能结合;Tara蛋白在体内外均能够被Plk1磷酸化修饰;过量表达Tara蛋白的磷酸化突变体对HeLa细胞的胞质分裂有明显的抑制作用,细胞增殖明显受阻。结论:Plk1能够与Tara结合,并通过磷酸化修饰Tara蛋白阻碍细胞胞质分裂进程及抑制细胞增殖。

英文摘要:

Aim:To investigate the effects of phosphorylation of Tara by Plk1 on cytokinesis and proliferation of cervical cancer HeLa cells. Methods:Using yeast hybridization assay,co-immunoprecipitation and GST pull-down assay to determine the domain of Plk1 and Tara binding and interaction in vitro and in vivo. To check the phosphorylation of Tara by Plk1 using in vitro phosphorylation assay. Immunoflurescence assay and flow cytometry were used to analyze the effects of phosphorylation of Tara on cytokinesis and proliferation of Hela cells. Results:Plk1 interacted with and phosphorylated Tara in vivo and in vitro. Overexpression of phospho-mimicking mutant of Tara in Hela cells resulted in significant mitosis delay. Conclusion:Plk1-mediated phosphorylation of Tara is essential for cytokinesis and proliferation of HeLa cells.

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期刊信息
  • 《郑州大学学报:医学版》
  • 中国科技核心期刊
  • 主管单位:河南省教育厅
  • 主办单位:郑州大学
  • 主编:辛世俊
  • 地址:郑州市高新区科学大道100号
  • 邮编:450001
  • 邮箱:xzshi@126.com
  • 电话:0371-67781728
  • 国际标准刊号:ISSN:1671-6825
  • 国内统一刊号:ISSN:41-1340/R
  • 邮发代号:36-111
  • 获奖情况:
  • 综合性医药卫生类核心期刊,教育部优秀科技期刊一等奖,中国优秀科技期刊二等奖
  • 国内外数据库收录:
  • 美国化学文摘(网络版),波兰哥白尼索引,美国剑桥科学文摘,中国中国科技核心期刊,中国北大核心期刊(2008版),中国北大核心期刊(2011版),中国北大核心期刊(2014版)
  • 被引量:15607