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α-螺旋跨膜蛋白的折叠和自组装
  • ISSN号:0023-074X
  • 期刊名称:Chinese Science Bulletin
  • 时间:2010.5.5
  • 页码:1426-1437
  • 分类:Q51[生物学—生物化学]
  • 作者机构:[1]北京化工大学生命科学与技术学院,北京市生物加工过程重点实验室,北京100029, [2]清华大学生命有机磷化学及化学生物学教育部重点实验室,北京100084
  • 相关基金:国家自然科学基金(20932003); 教育部留学回国人员科研启动经费; 高等学校博士学科点专项科研基金资助项目
  • 相关项目:跨膜蛋白DAP12的合成、性质及其跨膜区相互作用的分子机制研究
中文摘要:

膜蛋白参与细胞中的各项生命活动,具有复杂而特殊的生理功能,同时它也是重要的药物标靶,因此研究膜蛋白的结构及功能对于保持人类健康和治疗疾病具有重要的意义.α-螺旋跨膜蛋白是生物体内最为重要和广泛的一类膜蛋白,本文综述了α-螺旋跨膜蛋白在折叠和自组装特性上的最新研究进展,总结了跨膜过程中的两阶段模型;详细介绍了α-螺旋跨膜蛋白的跨膜性质及其跨膜的影响因素,包括跨膜序列的长度和疏水性、疏水性错配和界面锚固、极性残基和脯氨酸等;进一步总结了α-螺旋跨膜蛋白通过跨膜螺旋相互作用形成高度有序自组装体的结构基础;并介绍了研究α-螺旋跨膜蛋白折叠和自组装常用的化学和生物学方法,希望能为进一步开展该领域研究提供参考。

英文摘要:

Given the critical roles of membrane proteins in cellular processes ranging from signal transduction to immune response,as well as the significance of these proteins as drug targets,efforts to understand their structures and functions are vital for human health and diseases.α-Helix transmembrane protein is a significant and common membrane protein.This paper reviews the recent progress of its folding and self-assembly,presenting an overview of the two-stage model and structural bases for transmembrane association and introducing the novel chemical and biological method for the studies of folding and self-assembly of α-helix transmembrane protein.

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期刊信息
  • 《科学通报》
  • 北大核心期刊(2011版)
  • 主管单位:中国科学院
  • 主办单位:中国科学院
  • 主编:周光召
  • 地址:北京东黄城根北街16号
  • 邮编:100717
  • 邮箱:csb@scichina.org
  • 电话:010-64036120 64012686
  • 国际标准刊号:ISSN:0023-074X
  • 国内统一刊号:ISSN:11-1784/N
  • 邮发代号:80-213
  • 获奖情况:
  • 首届国家期刊奖,中国期刊方阵“双高”期刊,第三届中国出版政府奖
  • 国内外数据库收录:
  • 美国化学文摘(网络版),美国数学评论(网络版),美国工程索引,日本日本科学技术振兴机构数据库,中国中国科技核心期刊,中国北大核心期刊(2004版),中国北大核心期刊(2008版),中国北大核心期刊(2011版),中国北大核心期刊(2014版),中国北大核心期刊(2000版)
  • 被引量:81792