位置:成果数据库 > 期刊 > 期刊详情页
4-硫胸苷的合成及其与人血清白蛋白的相互作用
  • ISSN号:1000-7032
  • 期刊名称:《发光学报》
  • 时间:0
  • 分类:O657.3[理学—分析化学;理学—化学]
  • 作者机构:[1]大连大学环境与化学工程学院,辽宁大连116622, [2]大连大学辽宁省生物有机化学重点实验室,辽宁大连116622
  • 相关基金:国家自然科学基金(21271036); 教育部留学回国人员科研启动基金资助项目
中文摘要:

基于含硫核苷类化合物的光敏性和核苷类化合物对肿瘤细胞有特殊的亲和力以及核苷类化合物的抗肿瘤活性,设计合成了4-硫胸苷,并通过NMR、UV、MS对其结构进行了表征。利用荧光光谱考察了4-硫胸苷与人血清白蛋白(HSA)的相互作用。实验结果表明:4-硫胸苷对人血清白蛋白(HSA)体系的猝灭是由于他们相互作用形成复合物而导致的静态猝灭。通过计算得出其结合常数分别为3.46×104,3.91×104,4.31×104L·mol-1,并测定了不同温度下的热力学参数。结果表明,4-硫胸苷与人血清白蛋白之间的主要作用力类型为疏水作用力。另外,通过圆二色光谱考察了4-硫胸苷对人血清白蛋白二级结构的影响,结果表明,4-硫胸苷对人血清白蛋白的二级结构基本没有影响。

英文摘要:

Based on photosensitivity and a special affinity on tumor cells and anti-tumor activity for thionucleoside compounds,4-thiothymidine was designed and synthesized.The structure was characterized by NMR,UV,MS.The interactions between 4-thiothymidine and human serum albumin(HSA) were also investigated by the fluorescence spectroscopy.The results show that 4-thiothymidine on HSA has a static fluorescence quenching,the binding constants of 4-thiothymidine and HSA are 3.46×104,3.91×104,4.31×104 L·mol-1,respectively.The determination of thermodynamic parameters at different temperatures for 4-thiothymidine and HSA was investigated,the results show that the main forces of both interactions have typical hydrophobic interaction from thermodynamic data to determination.In addition,the effect of 4-thiothyminidine on the secondary structure of HSA was investigated by circular dichroism,the results show that 4-thiothyminidine has no effect on the secondary structure of HSA.

同期刊论文项目
同项目期刊论文
期刊信息
  • 《发光学报》
  • 中国科技核心期刊
  • 主管单位:中国科学院
  • 主办单位:中国物理学会发光分会 中国科学院长春光学精密机械与物理研究所
  • 主编:申德振
  • 地址:长春市东南湖大路3888号
  • 邮编:130033
  • 邮箱:fgxbt@126.com
  • 电话:0431-86176862
  • 国际标准刊号:ISSN:1000-7032
  • 国内统一刊号:ISSN:22-1116/O4
  • 邮发代号:12-312
  • 获奖情况:
  • 物理学类核心期刊,2000年获中国科学院优秀期刊二等奖,中国期刊方阵“双效”期刊
  • 国内外数据库收录:
  • 美国化学文摘(网络版),荷兰文摘与引文数据库,美国工程索引,美国剑桥科学文摘,日本日本科学技术振兴机构数据库,中国中国科技核心期刊,中国北大核心期刊(2004版),中国北大核心期刊(2008版),中国北大核心期刊(2011版),中国北大核心期刊(2014版),中国北大核心期刊(2000版)
  • 被引量:7320