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以粗孔微球硅胶为核芯的交联酶聚体的制备
  • ISSN号:1008-1542
  • 期刊名称:《河北科技大学学报》
  • 时间:0
  • 分类:Q814.2[生物学—生物工程]
  • 作者机构:[1]河北省发酵工程技术研究中心,河北石家庄050018, [2]河北科技大学生物科学与工程学院,河北石家庄050018
  • 相关基金:国家自然科学基金(21072041); 河北省自然科学基金(B2014208054)
中文摘要:

采用苯丙氨酸解氨酶(PAL)为模型酶,制备了以粗孔微球硅胶为内核的苯丙氨酸解氨酶交联酶聚体(NH-PAL-CLEAs),优化了制备条件。并研究了NH-PAL-CLEAs的部分催化性能。研究结果表明,当硅胶量为117.75mg,酶液添加量为1mL(2U),戊二醛浓度为0.2%(体积分数)时,所制备的NH-PAL-CLEAs的最大酶活回收率是25%。与传统的PAL-CLEAs相比,NHPAL-CLEAS无需离心或过滤,只用短时间静置就能被回收重复利用。同时,NH-PAL-CLEAs也表现出较好的操作稳定性。这种制备方法不仅克服传统制备交联酶聚体(CLEAs)颗粒小、难回收,离心或过滤回收易结块的问题,而且缩短了生产周期,减少了能源消耗,提高了固定化酶的利用率,是一种非常具有工业应用前景的固定化酶方法。

英文摘要:

In this study,phenylalanine ammonia lyase(PAL)is used as model,and the cross-linked enzyme aggregates of PAL with crude-pored microspherical silica core(NH-PAL-CLEAs)are prepared.The conditions for the preparation of NH-PALCLEAs are optimized.Moreover,some characteristics of the NH-PAL-CLEAs are examined.The optimized conditions for preparing NH-PAL-CLEAs are as follows:117.75 mg silica,0.2%(v/v)glutaraldehyde and 1 mL free PAL solution(2 U).Under optimized conditions,the maximum activity recovery of NH-PAL-CLEAs reaches 25%.Compared with PAL-CLEAs,the resulting NH-PAL-CLEAs can be easily separated from the reaction mixture by natural precipitation without centrifugation and filtration treatments.Moreover,NH-PAL-CLEAs show superior operational stability.This technique not only overcomes the difficulty to recover CLEAs due to their small particle sizes and soft for many industrial applications,but also reduces production cycle and energy consumption.As a result,this technique shows superior application prospect for enzyme immobilization.

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期刊信息
  • 《河北科技大学学报》
  • 北大核心期刊(2008版)
  • 主管单位:河北省教育厅
  • 主办单位:河北科技大学
  • 主编:孙鹤旭
  • 地址:河北省石家庄市裕华东路70号
  • 邮编:050018
  • 邮箱:xuebao@hebust.edu.cn
  • 电话:0311-81668290
  • 国际标准刊号:ISSN:1008-1542
  • 国内统一刊号:ISSN:13-1225/TS
  • 邮发代号:
  • 获奖情况:
  • 中国科技核心期刊、RCCSE中国核心学术期刊(扩展...
  • 国内外数据库收录:
  • 俄罗斯文摘杂志,美国化学文摘(网络版),英国科学文摘数据库,中国中国科技核心期刊,中国北大核心期刊(2008版)
  • 被引量:4367