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VDAC3与ABA受体蛋白相互作用的验证以及初步研究
  • ISSN号:0490-6756
  • 期刊名称:《四川大学学报:自然科学版》
  • 时间:0
  • 分类:Q945[生物学—植物学]
  • 作者机构:[1]四川大学生命科学学院生物资源与生态环境教育部重点实验室,成都610064
  • 相关基金:国家自然科学基金(30971557,31171586)
中文摘要:

酵母双杂交技术在拟南芥cDNA文库中筛选得到了与ABA受体蛋白RCARl,RCAR3均有相互作用的蛋白质VDAC3,并已获得VDAC3基因的全长.VDAC3蛋白包含有3个结构域,分别为Porin3结构域,DUF3442结构域和SEG片段,现根据结构域分布,将VDAC3截短为包含DUF3442的VDAC3N以及包含SEG的VDAC3C两段.将VDAC3全长以及分别截短的169个氨基酸(VDAC3N)及105个氨基酸(VDAC3C)的片段进行酵母转化实验,与RCARl或RCAR3共同转化后,VDAC3,VDAC3N的共转酵母能够在缺陷型培养基上生长,并且使X—Gal显色为蓝色,而VDAC3C则不能.这验证了全长的VDAC3与RCARl,RCAR3的存在相互作用,并发现决定VDAC3蛋白与RCARl,RCAR3是相互作用的结构域位于N端的DUF3442结构域.

英文摘要:

VDAC3 was screened out as interacting protein with abscisic acid(ABA) receptors RCAR1 and RCAR3 in Arabidopsis thialiana cDNA library by the yeast two hybrid system before. VDAC3 contains three domains. Porin3 domain,DUF3442 domain and SEG fragment. In this research VDAC3 was cut into two part, VDAC3 N which contains DUF3442 domain while VDAC3 C which contains SEG frag ment. Cotransform BD-RCAR1, BD-RCAR3 and full length AD-VDAC3, AD-VDAC3 N (507bp) into yeasts. The reconstructedyeasts can grow on themediumSD/-His/-Trp/-Leu/-Ade and turn blue in the presence of X-Gal while yeasts cotransformed BD-RCAR1, BD-RCAR3and AD-VDAC3 C(318 bp)can't. These experiments proved thatthe full length VDAC3 indeed interacts with RCAR1 and RCAR3,and al so N-termini DUF3442 domainpossesses the interactions.

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期刊信息
  • 《四川大学学报:自然科学版》
  • 中国科技核心期刊
  • 主管单位:国家教育部
  • 主办单位:四川大学
  • 主编:刘应明
  • 地址:成都九眼桥望江路29号
  • 邮编:610064
  • 邮箱:
  • 电话:028-85410393 85412393
  • 国际标准刊号:ISSN:0490-6756
  • 国内统一刊号:ISSN:51-1595/N
  • 邮发代号:62-127
  • 获奖情况:
  • 国家“双效”期刊,四川省十佳科技期刊,教育部全国高校优秀学报二等奖(1995,1999),四川省科技优秀期刊一等奖(1996,2000)
  • 国内外数据库收录:
  • 美国化学文摘(网络版),美国数学评论(网络版),德国数学文摘,美国生物科学数据库,英国动物学记录,日本日本科学技术振兴机构数据库,中国中国科技核心期刊,中国北大核心期刊(2004版),中国北大核心期刊(2008版),中国北大核心期刊(2011版),中国北大核心期刊(2014版),中国北大核心期刊(2000版)
  • 被引量:10542