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儿茶酚异喹啉类物质Salsolinol(Sal)对α-Syn纤维化程度的影响
  • ISSN号:1671-7929
  • 期刊名称:《生命科学仪器》
  • 时间:0
  • 分类:S858.23[农业科学—临床兽医学;农业科学—兽医学;农业科学—畜牧兽医]
  • 作者机构:[1]中国人民解放军总医院临床检验科,北京100853, [2]北京理工大学生命学院,北京100081
  • 相关基金:解放军总医院科技创新苗圃基金资助课题(13KMM39); 国家自然科学基金联合基金项目(U1532264)
中文摘要:

目的:研究儿茶酚异喹啉类物质1-甲基-6,7-二羟基-1,2,3,4-四氢异喹啉(salsolinol,Sal)对帕金森病关键蛋白α突触核蛋白(α-syulcein,α-syn)纤维化程度的影响。方法:将重组人源α-Syn蛋白与不同浓度的Sal共同孵育,通过ThT染色对α-Syn成纤维状况进行监测。同时,利用扫描电镜和激光共聚焦显微镜观察α-Syn与Sal共孵育后的形态变化。结果/结论:实验结果表明Sal具有将α-Syn稳定在寡聚体或者原纤维状态的能力,且呈浓度依赖性,Sal浓度越大,α-Syn纤维化进程越缓慢。这一发现为进一步研究α-Syn和儿茶酚异喹啉类物质在PD发生和发展过程中起到的作用提供了一定的实验依据。

英文摘要:

Object This study was to explore the relationship between salsolinal(Sal) and the fi bration of α-synuclein(α-Syn). Method Recombinant humana α-Syn was incubated with different concentration of Sal, respectively. The fi bration of α-syn was investigated via thionfl avin T(thT) assay, confocal laser scanning microscopy and transmission electron microscopy(TEM). Results/Conclusion Consequently, it was found that Sal could able to stabilize α-Syn in the oligomer form or protofi brils, which was more toxic than the fi ber form. This result provides new evidence for understanding the pathogenesis of PD.

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期刊信息
  • 《生命科学仪器》
  • 主管单位:北京仪表集团有限责任公司
  • 主办单位:北京北分仪器技术公司
  • 主编:邓玉林
  • 地址:北京市丰台区星火路1号昌宁大厦四层4D
  • 邮编:100070
  • 邮箱:smkxyq@126.com
  • 电话:010-59495568 59492268 56035038
  • 国际标准刊号:ISSN:1671-7929
  • 国内统一刊号:ISSN:11-4846/TH
  • 邮发代号:2-262
  • 获奖情况:
  • 国内外数据库收录:
  • 被引量:2857