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硝基还原假单胞菌谷氨酰胺酶的分离纯化及酶学性质
  • ISSN号:0253-990X
  • 期刊名称:《食品与发酵工业》
  • 时间:0
  • 分类:TS264.23[轻工技术与工程—发酵工程;轻工技术与工程—食品科学与工程]
  • 作者机构:[1]江南大学食品科学与技术国家重点实验室,江苏无锡214122
  • 相关基金:国家自然科学基金项目(31101230); 江南大学自主科研项目(JUSRP21107)
中文摘要:

采用离子交换层析和凝胶过滤层析等方法,分离纯化硝基还原假单胞菌(Pseudomonas nitroreducens)SK16.004所产的谷氨酰胺酶,并进一步研究该酶的酶学性质及反应动力学参数。结果表明,该酶的最适反应温度为55℃,最适pH为9.0,温度稳定范围为37~60℃,pH稳定范围为5.0~11.0;Cu2+对促进酶活提高作用最大,而Fe3+会抑制该酶的转移活力。谷氨酰胺酶对底物谷氨酰胺的亲和力最强,其Km值为0.72 mmol/L,Vmax为0.55μmol/(min.mL)。

英文摘要:

Glutaminase from Pseudomonas nitroreducens SK16. 004 was purified by ion-exchange and gel filtration chromatography. The characteristics and Km of the enzyme were studied. The result showed that the optimal reactiontemperature and pH of purified glutaminase were 55℃ and 9.0, respectively. It was stable within range of pH value from 5.0 to 11.0 under 37℃ to 60℃. The enzyme was greatly activated by Cu2+ and partly inhibited by Fe3+. It exhib-ited the highest affinity to glutamine and its Km and Vmax were 0. 72 mmol/L and 0. 55 μmol/(min·mL), respectively.

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期刊信息
  • 《食品与发酵工业》
  • 中国科技核心期刊
  • 主管单位:中国轻工业联合会
  • 主办单位:中国食品发酵工业研究院 全国食品与发酵工业信息中心
  • 主编:王洁
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  • 国际标准刊号:ISSN:0253-990X
  • 国内统一刊号:ISSN:11-1802/TS
  • 邮发代号:2-331
  • 获奖情况:
  • 中国期方阵期刊,百种中国杰出学术期刊奖,第三届...
  • 国内外数据库收录:
  • 美国化学文摘(网络版),日本日本科学技术振兴机构数据库,中国中国科技核心期刊,中国北大核心期刊(2004版),中国北大核心期刊(2008版),中国北大核心期刊(2011版),中国北大核心期刊(2014版),英国英国皇家化学学会文摘,英国食品科技文摘,中国北大核心期刊(2000版)
  • 被引量:45714