中文摘要：

经硫酸铵分级盐析、DEAE-Sepharose和Sephadex G-75柱层析分离，从荔枝果皮中分离提纯了过氧化物酶(POD)，该酶被纯化了12．5倍，产率为1．9％。经SDS-PAGE确定为单一条带。该酶最适反应温度为35℃，对热具有较强的稳定性，经75℃处理30min，酶活性只损失50％。最适pH约为6．5，但在pH4．0—8．0范围内活力仍比较稳定。该酶在25℃和0．05mol／L磷酸缓冲液(pH7．0)条件下对愈创木酚、邻苯二酚和没食子酸的Km分别是2．75、12．4和12．8mmol／L。二硫苏糖醇和抗坏血酸能完全抑制POD活性，L-半胱氨酸、柠檬酸、FeS04、GSH、SDS和ZnS04对POD活性有一定的抑制作用，而FeCl，和CuSOt对POD则有较好的激活作用。