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蛋白质精氨酸甲基化参与基因转录后调控的研究进展
  • ISSN号:1004-0374
  • 期刊名称:生命科学
  • 时间:2015.3.15
  • 页码:351-362
  • 分类:Q555[生物学—生物化学] Q75[生物学—分子生物学]
  • 作者机构:[1]中国科学院遗传与发育生物学研究所植物基因组学国家重点实验室,北京100101, [2]山东农业大学生命科学学院作物生物学国家重点实验室,泰安271018
  • 相关基金:国家自然科学基金重点项目(31330020);国家自然科学基金青年科学基金项目(31200900)
  • 相关项目:精氨酸甲基转移酶AtPRMT5参与mRNA前体拼接的机理研究
中文摘要:

蛋白质精氨酸甲基化是真核生物中一种广泛存在并在进化上保守的蛋白质翻译后修饰,由蛋白质精氨酸甲基转移酶(PRMT)催化完成。动物中的研究表明,PRMT通过催化多种RNA结合蛋白的精氨酸甲基化而参与调控细胞多种重要的生命过程,如RNA代谢、细胞增殖以及信号转导等。概述真核生物中精氨酸甲基化对不同的RNA结合蛋白的功能调控,并重点阐述该翻译后修饰在转录后加工过程中的重要作用;介绍高等植物拟南芥中蛋白质精氨酸甲基转移酶参与转录后调控的最新研究进展,并对精氨酸甲基化修饰参与调控植物RNA结合蛋白的功能及今后可能的研究方向进行讨论。

英文摘要:

Protein arginine methylation, one of the most abundant and evolutionarily conserved post-translational modifications, is catalyzed by the protein arginine methyltransferases(PRMTs). In mammals, by methylating multiple RNA binding proteins(RBPs), PRMTs are involved in various key biological processes, such as RNA processing, cellular proliferation, and signal transduction. Here we overview the regulation by arginine methylation on different RNA binding proteins, and the essential role for arginine methylation in post-transcriptional regulation. In addition, we summarize recent studies on Arabidopsis protein arginine methyltransferases(At PRMTs). Potential research directions of arginine methylation and RBPs in plants are also discussed.

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期刊信息
  • 《生命科学》
  • 北大核心期刊(2008版)
  • 主管单位:中国科学院
  • 主办单位:国家自然科学基金委员会生命科学部 中国科学院生命科学与生物技术局 中国科学院生命科学和医学学部 中国科学院上海生命科学研究院
  • 主编:王恩多
  • 地址:上海岳阳路319号31号楼B座403中国科学院上海文献情报中心
  • 邮编:200031
  • 邮箱:CBLS@SIBS.AC.CN
  • 电话:021-54922830
  • 国际标准刊号:ISSN:1004-0374
  • 国内统一刊号:ISSN:31-1600/Q
  • 邮发代号:4-628
  • 获奖情况:
  • 1996年获上海市优秀科技期刊评比一等奖
  • 国内外数据库收录:
  • 中国中国科技核心期刊,中国北大核心期刊(2008版)
  • 被引量:9112