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海参肠中溶菌酶的分离纯化及其酶学性质
  • ISSN号:1674-1404
  • 期刊名称:大连工业大学学报
  • 时间:0
  • 页码:193-196
  • 语言:中文
  • 分类:Q556[生物学—生物化学]
  • 作者机构:[1]大连工业大学生物与食品工程学院,辽宁大连116034
  • 相关基金:国家自然科学基金资助项目(30571449);国家重点基础研究发展计划(973计划)前期研究资助项目(2006CB708210)
  • 相关项目:海参自溶酶酶学性质及其自溶过程机理的研究
中文摘要:

从海参肠中分离纯化溶菌酶,并测定其酶学性质及抑菌作用。在4℃下将海参肠打浆,用Tris-HCl缓冲液抽提。上清液经浊点萃取法(CPE)浓缩、阳离子交换柱(CM52纤维素)层析和SephadexG-75凝胶过滤层析分步纯化,得到电泳纯的溶菌酶。该酶的比活力达到3026.1U/mg,纯化倍数为18.7,活力回收为46.0%。对纯化的溶菌酶性质研究表明,该酶相对分子质量约为16000,对溶壁微球菌的最适作用温度为35℃,最适作用pH6.5,在45℃以下和pH4.O~8.0都有较好的稳定性,并与常见金属离子和化学试剂有良好的配伍性。与通常从蛋清中提取的溶菌酶相比较,从海参中分离纯化的溶菌酶具有广谱杀菌功能,即对常见的革兰氏阴性菌和阳性菌细胞壁均有溶解作用。

英文摘要:

A kind of lysozyme from the intestine of sea cucumber was purified by Cloud Point Extraction (CPE), cation-exchange chromatography with CM52 cellulose and gel filtration chromatography with Sephadex G-75. The specific activity, purification fold and yield of lysozyme were 3 026.1 U/mg, 18.7 and 46%, respectively. The final enzyme preparation was nearly homogeneous in SDS-PAGE and its molecular weight was estimated as approximately 16 000. The optimal pH and temperature againstMicrococcus lysodleikticus were pH 6.5 and 35 ℃, respectively,and the enzyme was stable at temperature below 45 ℃ and pH 4. 0-8. 0. The purified lysozyme showed broad-spectrum against many bacteria, not only inhibiting the growth of Gram-positive bacteria, but also Gram-negative bacteria as well as a number of pathogens.

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期刊信息
  • 《大连工业大学学报》
  • 中国科技核心期刊
  • 主管单位:辽宁省教育厅
  • 主办单位:大连工业大学
  • 主编:赵琛
  • 地址:大连市甘井子区轻工苑1号
  • 邮编:116034
  • 邮箱:xuebao@dlpu.edu.cn
  • 电话:0411-86323650
  • 国际标准刊号:ISSN:1674-1404
  • 国内统一刊号:ISSN:21-1560/TS
  • 邮发代号:
  • 获奖情况:
  • 2000年获《CAJ-CD规范》执行优秀奖,2001年获大连市优秀期刊奖
  • 国内外数据库收录:
  • 俄罗斯文摘杂志,美国化学文摘(网络版),英国农业与生物科学研究中心文摘,波兰哥白尼索引,美国剑桥科学文摘,中国中国科技核心期刊,中国北大核心期刊(2008版),中国北大核心期刊(2011版),中国北大核心期刊(2014版),英国食品科技文摘
  • 被引量:1820