中文摘要：

膜熔化蛋白质 CmeA 和外部膜隧道 CmeC，在 Campylobacter jejuni 的 CmeABC 系统的二个重要部件，在 Escherichia coli 被表示。在 Ni-NTA 和离子交换列纯化以后，尺寸排除层析证明 CmeA 是首先存在更整齐并且 CmeC 是存在单体。然后，在 CmeA 和 CmeC 之间的相互作用被 dithiobis (succinimidyl propionate )(DSP ) 分析化学 crosslinking， Ni-NTA 列上的下拉试金，和等温的滴定热量测定(ITC ) 测量。结果清楚地给 CmeACmeC 复杂乐队看了，它证实在 vitro 的相互作用和这个相互作用独立于底层和 CmeB。它建议位于 CmeABC 下面的机制在 C 工作。jejuni 类似于在 E 的 AcrAB-TolC 的。coli。

英文摘要：

The membrane fusion protein CmeA and the outer membrane channel CmeC, two important compo- nents of CrneABC system in Campylobacter jejuni, were expressed in Escherichia coll. After Ni-NTA and ion exchange columns purification, size exclusion chromatography showed that CmeA primarily existed as trimer and CmeC existed as monomer. Then the interaction between CmeA and CmeC was analyzed by dithiobis （succinimidyl propionate） （DSP） chemical crosslinking, pull-down assay on a Ni-NTA column, and isothermal titration calorimetry （ITC） measurement. The results clearly showed the CmeACmeC complex band, which confirmed the interaction in vitro and this interaction is independent of substrate and CmeB. It suggests that the mechanism underlying CmeABC function in C. jejuni is similar to that of AcrAB TolC in E. coli.