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曙红Y与牛血清白蛋白结合反应特征研究
  • ISSN号:1000-0593
  • 期刊名称:《光谱学与光谱分析》
  • 时间:0
  • 分类:O614[理学—无机化学;理学—化学]
  • 作者机构:[1]长江大学化学与环境工程学院,湖北荆州434020, [2]武汉大学化学与分子科学学院,湖北武汉430072
  • 相关基金:国家自然科学基金项目(30170010)和湖北省自然科学基金项目(2005ABA067)资助
中文摘要:

研究了曙红Y(EOSY)与牛血清白蛋白(BSA)作用的荧光光谱和紫外可见吸收光谱特征,实验证明EOSY具有较强地猝灭BSA荧光强度的能力,分别用Stern-Volmer方程、Lineweaver-Burk方程和热力学方程等处理试验数据,得到了25℃时反应的结合常数为3.601×10^5L·mol^-1,反应的△H^θ,△G^θ和△S^θ分别为-20.66,-31.70kJ·mol^-1和37.06J·K^-1,为研究在人体生理条件下EOSY与BSA的结合方式、EOSY对BSA构象影响和细胞染色机理等提供了重要信息。

英文摘要:

The binding of eosin Y to bovine serum albumin (BSA) was studied by fluorescence spectroscopy and ultraviolet spectrum. It was shown that this compound has a quite strong ability to quench the fluorescence from BSA. After analyzing the fluorescence quenching data according to Sterm-Volmer equation, Lineweaver-Burk equation and thermodynamic equation at 298. 15 K, the binding constant (KLB = 3. 601 ×10^5L · mol^-1 ) and thermodynamic parameters (△H^θ, : - 22.66 kJ ~ mol 1, △G^θ: -31.30 kJ · mol 1 and △S^θ: 36. 32 J · K^-1)were obtained, which provide important information for researching the configuration modification of BSA caused by added eosin Y, biological effects of eosin Y in a living body, and dyeing mechanism of cells.

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期刊信息
  • 《光谱学与光谱分析》
  • 中国科技核心期刊
  • 主管单位:中国科学技术协会
  • 主办单位:中国光学学会
  • 主编:高松
  • 地址:北京海淀区魏公村学院南路76号
  • 邮编:100081
  • 邮箱:chngpxygpfx@vip.sina.com
  • 电话:010-62181070
  • 国际标准刊号:ISSN:1000-0593
  • 国内统一刊号:ISSN:11-2200/O4
  • 邮发代号:82-68
  • 获奖情况:
  • 1992年北京出版局编辑质量奖,1996年中国科协优秀科技期刊奖,1997-2000获中国科协择优支持基础性高科技学术期刊奖
  • 国内外数据库收录:
  • 俄罗斯文摘杂志,美国化学文摘(网络版),荷兰文摘与引文数据库,美国工程索引,美国生物医学检索系统,美国科学引文索引(扩展库),英国科学文摘数据库,日本日本科学技术振兴机构数据库,中国中国科技核心期刊,中国北大核心期刊(2004版),中国北大核心期刊(2008版),中国北大核心期刊(2011版),中国北大核心期刊(2014版),英国英国皇家化学学会文摘,中国北大核心期刊(2000版)
  • 被引量:40642