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光谱法研究硫鸟嘌呤与七元瓜环及牛血清白蛋白的超分子相互作用
  • ISSN号:0251-0790
  • 期刊名称:高等学校化学学报
  • 时间:0
  • 页码:-
  • 分类:O625[理学—有机化学;理学—化学]
  • 作者机构:[1]贵州大学西南药用生物资源教育部工程研究中心, [2]贵州省大环化学及超分子化学重点实验室,贵阳550025, [3]悉尼大学化学院,澳大利亚新南威尔士州2006
  • 相关基金:国家自然科学基金(批准号:20972034); 贵州省教育厅自然科学基金(批准号:黔教科2010013号); 贵州省科技厅国际合作项目(批准号:黔科合外G字[2012]7003号); 教育部春晖计划项目(批准号:Z2011034)资助
  • 相关项目:瓜环类超分子药物载体的研究
作者: Zhu TAO|
中文摘要:

利用紫外-可见吸收光谱法和荧光光谱法研究了抗癌药物硫鸟嘌呤(6-TG)与七元瓜环(Q[7])及牛血清白蛋白(BSA)的相互作用.结果表明,6-TG与Q[7]及BSA可形成三元复合物,且6-TG与Q[7]及BSA均可形成1∶1的超分子配合物,6-TG能引起BSA的荧光猝灭,猝灭机制为静态猝灭.此外,还用同步荧光法和三维荧光法考察了6-TG对BSA构象的影响,结果表明6-TG的加入使BSA的构象发生了变化,而同步荧光光谱结果表明结合位点更接近于色氨酸.

英文摘要:

The aim of the present study was to investigate the interaction of 6-thioguanine(6-TG) with cucurbit[7]uril(Q[7]) and bovine serum albumin(BSA) in an acetate buffer solution by ultraviolet absorption spectroscopy,fluorescence emission spectroscopy and synchronous fluorescence spectra,as well as and three-dimensional fluorescence spectra.It was indicated from UV-Vis spectra that 6-TG-Q[7] binary complex formed.The fluorescence quenching of BSA by 6-TG was a result of the formation of 6-TG-BSA complex,and the quenching mechanism of BSA by 6-TG was static quenching mechanism.Moreover,effect of 6-TG on BSA conformation was discussed by the studies of synchronous and three-dimensional fluorescence spectra.In addition,a specific binding interaction took place between the 6-TG and Q[7] in the presence of BSA.

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期刊信息
  • 《高等学校化学学报》
  • 北大核心期刊(2011版)
  • 主管单位:中华人民共和国教育部
  • 主办单位:吉林大学 南开大学
  • 主编:周其凤
  • 地址:吉林大学南胡校区
  • 邮编:130012
  • 邮箱:cjcu@jlu.edu.cn
  • 电话:0431-88499216
  • 国际标准刊号:ISSN:0251-0790
  • 国内统一刊号:ISSN:22-1131/O6
  • 邮发代号:12-40
  • 获奖情况:
  • 首届及第二届国家期刊奖,连续两届“百种中国杰出学术期刊”,中国期刊方阵“双高”期刊
  • 国内外数据库收录:
  • 俄罗斯文摘杂志,美国化学文摘(网络版),荷兰文摘与引文数据库,美国工程索引,美国科学引文索引(扩展库),日本日本科学技术振兴机构数据库,中国中国科技核心期刊,中国北大核心期刊(2004版),中国北大核心期刊(2008版),中国北大核心期刊(2011版),中国北大核心期刊(2014版),英国英国皇家化学学会文摘,中国北大核心期刊(2000版)
  • 被引量:50676