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钯配合物对结核杆菌RecA intein蛋白质剪接的抑制作用
  • ISSN号:0251-0790
  • 期刊名称:高等学校化学学报
  • 时间:2013.2.10
  • 页码:272-276
  • 分类:O614.82[理学—无机化学;理学—化学]
  • 作者机构:[1]中国科学技术大学化学系,合肥230026
  • 相关基金:国家自然科学基金(批准号:21171156); 高等学校博士学科点专项科研基金(批准号:SRFDP 20103402110020); 中国科学技术大学同步辐射联合基金(批准号:KY2060190005)资助
  • 相关项目:金属伴侣蛋白在铂类抗肿瘤药物作用中的机理研究
中文摘要:

研究了5种钯配合物Pd(bipy)Cl2,Pd(phen)Cl2,[Pd(dien)Cl]Cl,trans-Pd(NH3)2Cl2和cis-Pd(NH3)2 Cl2对结核杆菌RecA intein蛋白质剪接的抑制作用.结果表明,trans-Pd(NH3)2 Cl2的抑制活性最好,IC50=3.3×10-5 mol/L.钯配合物通过与intein的第一个氨基酸(半胱氨酸)配位,从而抑制蛋白质的剪接活性.荧光猝灭的动力学数据表明,配体的大小会明显影响钯配合物与intein的相互作用,配体越大,作用越慢.

英文摘要:

The abilities of five Pd complexes,including Pd(bipy)Cl2,Pd(phen)Cl2,[Pd(dien)Cl]Cl,trans-Pd(NH3)2Cl2 and cis-Pd(NH3)2Cl2,to inhibit protein splicing of Mycobacterium tuberculosis RecA intein have been evaluated.The results showed that trans-Pd(NH3)2Cl2 has the best inhibition efficiency(IC50=3.3×10-5 mol/L).Competition experiments suggest that the inhibition of protein splicing can be ascribed to the interaction between Pd complexes and the first residue(cysteine) of RecA intein.Furthermore,the difference in the fluorescence quenching of ΔΔIhh-CM by Pd complexes is most likely due to the ligand steric hindrance.

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期刊信息
  • 《高等学校化学学报》
  • 北大核心期刊(2011版)
  • 主管单位:中华人民共和国教育部
  • 主办单位:吉林大学 南开大学
  • 主编:周其凤
  • 地址:吉林大学南胡校区
  • 邮编:130012
  • 邮箱:cjcu@jlu.edu.cn
  • 电话:0431-88499216
  • 国际标准刊号:ISSN:0251-0790
  • 国内统一刊号:ISSN:22-1131/O6
  • 邮发代号:12-40
  • 获奖情况:
  • 首届及第二届国家期刊奖,连续两届“百种中国杰出学术期刊”,中国期刊方阵“双高”期刊
  • 国内外数据库收录:
  • 俄罗斯文摘杂志,美国化学文摘(网络版),荷兰文摘与引文数据库,美国工程索引,美国科学引文索引(扩展库),日本日本科学技术振兴机构数据库,中国中国科技核心期刊,中国北大核心期刊(2004版),中国北大核心期刊(2008版),中国北大核心期刊(2011版),中国北大核心期刊(2014版),英国英国皇家化学学会文摘,中国北大核心期刊(2000版)
  • 被引量:50676