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HDV核酶与c13a折叠动力学:g82u和a16u:u79a突变
  • ISSN号:1671-8836
  • 期刊名称:《武汉大学学报:理学版》
  • 时间:0
  • 分类:Q512.2[生物学—生物化学] Q754[生物学—分子生物学]
  • 作者机构:[1]School of Physics and Technology, Wuhan University, Wuhan430072, Hubei, China
  • 相关基金:Supported by the National Natural Science Foundation of China (31270761)
中文摘要:

基因突变影响丁型肝炎病毒(HDV)核酶的折叠动力学。在这项工作中,我们研究HDV核酶的折叠动力学的双突变的影响。采用主方程方法结合RNA的折叠自由能景观,我们预测c13a折叠动力学:g82u和a16u:u79a HDV序列突变。通过递归搜索的状态,高净通量(满分)人口从本机的状态,他们的折叠途径确定。结果表明,C 13a的折叠动力学:g82u突变的序列是双相的,这是类似于野生型(wthdv)序列。而a16u折叠动力学:u79a突变的序列是单阶段,它迅速折叠的原生状态的30,因此,双突变HDV核酶的折叠动力学取决于突变位点。

英文摘要:

Gene mutations influence the folding kinetics of hepatitis delta virus (HDV) ribozyme. In this work, we study the effect of the double mutation on the folding kinetics of HDV ribozyme. By using the master equation method combined with RNA folding free energy landscape, we predict the folding kinetics of C13A:G82U and A16U:U79A mutated HDV sequences. Their folding pathways are identified by recursively searching the states with high net flux-in(out) population starting from the native state. The results indicate that the folding kinetics of C 13A:G82U mutation sequence is bi-phasic, which is similar to the wild type (wtHDV) sequence. While the folding kinetics of A16U:U79A mutation sequence is mono-phasic, it quickly folds to the native state in 30 s. Thus, the folding kinetics of double mutated HDV ribozyme depends on the mutation sites.

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期刊信息
  • 《武汉大学学报:理学版》
  • 中国科技核心期刊
  • 主管单位:中华人民共和国2教育部
  • 主办单位:武汉大学
  • 主编:刘经南
  • 地址:湖北武昌珞珈山
  • 邮编:430072
  • 邮箱:whdz@whu.edu.cn
  • 电话:027-68756952
  • 国际标准刊号:ISSN:1671-8836
  • 国内统一刊号:ISSN:42-1674/N
  • 邮发代号:38-8
  • 获奖情况:
  • 国内外数据库收录:
  • 俄罗斯文摘杂志,美国化学文摘(网络版),美国数学评论(网络版),德国数学文摘,荷兰文摘与引文数据库,美国剑桥科学文摘,英国科学文摘数据库,英国动物学记录,中国中国科技核心期刊,中国北大核心期刊(2004版),中国北大核心期刊(2008版),中国北大核心期刊(2011版),中国北大核心期刊(2014版)
  • 被引量:6988