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腾冲嗜酸两性菌硫氧化还原酶分子结构中铁原子结合位点的新特征
  • ISSN号:0023-074X
  • 期刊名称:科学通报
  • 时间:0
  • 页码:41-45
  • 语言:中文
  • 分类:Q554[生物学—生物化学] O561.1[理学—原子与分子物理;理学—物理]
  • 作者机构:[1]中国科学院微生物研究所,北京100101
  • 相关基金:国家自然科学基金(批准号:30670018,30621005)资助项目
  • 相关项目:嗜酸热古菌Acidianus硫代谢过程中转运蛋白及其功能的研究
中文摘要:

前期研究表明,铁原子对于嗜酸两性菌中硫氧化还原酶(SOR)的活性至关重要.本研究表明,2,2′-联吡啶、1,2-二羟基苯-3,5-二磺酸钠、8-羟基喹啉等特异性铁离子螯合剂强烈抑制腾冲嗜酸两性菌SOR酶活性,进一步表明铁原子是SOR酶活必需.对目前基因组数据库中的SOR基因或者SOR类似基因进行序列比对,发现了一个潜在的铁原子结合模体(H86-X3-H90-Xn-E114-Xn-E129).据此,本研究采用定点突变技术,将氨基酸残基H86,H90和E129分别突变为苯丙氨酸或者丙氨酸,圆二色光谱测定发现突变体(H86F,H90F和E129A)的二级结构没有明显改变,但是这3个突变体全部丧失了酶活性.突变体蛋白中铁原子含量测定结果表明,3个突变体全部或者部分丢失了铁原子,而之前研究中获得的3个半胱氨酸突变体(完全丧失了酶活)铁原子含量没有变化.根据本研究并结合前期实验结果可知,SOR分子中模体C31-Xn-C101-X2-C104是底物硫分子活化区域;而模体H86-X3-H90-X23-E114-X14-(E/D)129是SOR分子中铁原子的结合区域,与铁原子结合形成一个非卟啉铁中心,是SOR的氧化还原中心;这两个区域均是SOR酶活性的必需部分.

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期刊信息
  • 《科学通报》
  • 北大核心期刊(2011版)
  • 主管单位:中国科学院
  • 主办单位:中国科学院
  • 主编:周光召
  • 地址:北京东黄城根北街16号
  • 邮编:100717
  • 邮箱:csb@scichina.org
  • 电话:010-64036120 64012686
  • 国际标准刊号:ISSN:0023-074X
  • 国内统一刊号:ISSN:11-1784/N
  • 邮发代号:80-213
  • 获奖情况:
  • 首届国家期刊奖,中国期刊方阵“双高”期刊,第三届中国出版政府奖
  • 国内外数据库收录:
  • 美国化学文摘(网络版),美国数学评论(网络版),美国工程索引,日本日本科学技术振兴机构数据库,中国中国科技核心期刊,中国北大核心期刊(2004版),中国北大核心期刊(2008版),中国北大核心期刊(2011版),中国北大核心期刊(2014版),中国北大核心期刊(2000版)
  • 被引量:81792