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光谱法研究核壳量子点CdTe/CdS与牛血清白蛋白的相互作用
  • ISSN号:0441-3776
  • 期刊名称:化学通报
  • 时间:2012
  • 页码:262-267
  • 分类:O441[理学—电磁学;理学—物理]
  • 作者机构:[1]药用资源化学与药物分子工程教育部重点实验室广西师范大学化学化工学院,桂林541004
  • 相关基金:国家自然科学基金项目(21165004); 广西自然科学基金创新团队项目(2010GXNSFF013001),广西自然科学基金项目(0728043); 广西教育厅科研项目(桂教科研[2006]26号)资助
  • 相关项目:以多色量子点为探针的荧光偏振免疫新方法研究
中文摘要:

应用荧光光谱、圆二色光谱和紫外吸收光谱等技术研究核壳量子点CdTe/CdS与牛血清白蛋白(BSA)相互作用的结果表明,CdTe/CdS对BSA的荧光猝灭机理为静态猝灭。根据不同温度下量子点对BSA的荧光猝灭作用计算了结合常数、热力学参数,证明了量子点与BSA相互作用力主要是范德华力或氢键作用力。探讨了量子点对BSA构象的影响。

英文摘要:

The interaction of bovine serum albumin(BSA) and Core-shell CdTe/CdS quantum dots(QDs) was investigated by absorption,circular dichroism(CD) and fluorescence spectroscopy.The static quenching exists between QDs and BSA in physiological solution.The quenching constant was obtained at different temperatures(298,305,310 K).According to the thermodynamic parameters,it showed that binding power between QDs and BSA is mainly by Van der Waals force or hydrogen bonds forces.The results showed that QDs can quench the fluorescence of BSA with a static quenching mechanism.Synchronous fluorescence spectra,ultraviolet absorption spectroscopy and circular dichroism were used to investigate the conformational changes of BSA.

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期刊信息
  • 《化学通报》
  • 北大核心期刊(2011版)
  • 主管单位:中国科学院
  • 主办单位:中国化学会 中国科学院化学研究所
  • 主编:张德清
  • 地址:北京2709信箱
  • 邮编:100190
  • 邮箱:hxtb@iccas.ac.cn
  • 电话:010-62554183 62588928
  • 国际标准刊号:ISSN:0441-3776
  • 国内统一刊号:ISSN:11-1804/O6
  • 邮发代号:2-28
  • 获奖情况:
  • 国内外数据库收录:
  • 美国化学文摘(网络版),荷兰文摘与引文数据库,日本日本科学技术振兴机构数据库,中国中国科技核心期刊,中国北大核心期刊(2004版),中国北大核心期刊(2008版),中国北大核心期刊(2011版),中国北大核心期刊(2014版),英国英国皇家化学学会文摘,中国北大核心期刊(2000版)
  • 被引量:20665