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生物酶法合成1,5-戊二胺的研究进展
  • ISSN号:1005-9164
  • 期刊名称:《广西科学》
  • 时间:0
  • 分类:Q78[生物学—分子生物学]
  • 作者机构:[1]微生物及植物遗传工程教育部重点实验室,广西大学生命科学与技术学院,广西南宁530004
  • 相关基金:国家自然科学基金项目(项目编号:21262003)资助.
中文摘要:

采用基于序列特异性直接测序策略,从所构建的碱性污染土壤宏基因组文库中分离得到一个编码预苯酸脱氢酶的新基因pdhE-1,并对新基因进行生物信息学分析和保守区域特征研究。结果表明,pdhE—I编码一个由287个氨基酸编码组成的多肽。在DNA水平上,该基因与来自新鞘氨醇杆菌属(Novosphingobium sp.)的预苯酸脱氢酶相似性较高,为82%;在氨基酸水平上,与来自运动发酵单胞菌(Zymomonas mobilis)的预苯酸脱氢酶序列相似性为65%,一致性为42%。新型预苯酸脱氢酶基因pdh E-1的克隆和生物信息学分析研究为进一步完成酶基因的功能鉴定奠定了基础。

英文摘要:

The metagenomic library technology provides an effective platform for the mining of unknown genes. A novel prephenate dehydrogenase gene designated as pdhE-1 was cloned by sequence-based screening of a plasmid metagenomic library from uncultured alkaline-polluted microorganisms. The gene had an open reading frame of 864 base pairs and encodes a 287 amino acid polypeptide with a predicted molecular mass of about 31 kDa. The deduced amino acid se- quence comparison and phyl0genetic analysis indicated that pdhE-1 and other putative prephen- ate dehydrogenase,were closely related. The possible ORF shares 82~ identical in the level of DNA with the prephenate dehydrogenase of Novosphingobium sp. PPIY and 420//oo identical and 650/40 similarity at amino acid level with the prephenate dehydrogenase of Zymomonas mobilis according to the BLAST program. The bioinformatic analysis above showed that the novel en- zymes can be isolated from soil metagenome. The findings indicated the advantage of met- agenomic library in cloning novel prephenate dehydrogenase genes through sequence-based screening using the E. coli host.

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期刊信息
  • 《广西科学》
  • 中国科技核心期刊
  • 主管单位:广西科学技术厅
  • 主办单位:广西科学院 广西壮族自治区科学技术协会
  • 主编:罗海鹏
  • 地址:广西南宁市大岭路98号
  • 邮编:530007
  • 邮箱:gxkxbjb@gmail.com
  • 电话:0771-2503923 2503922
  • 国际标准刊号:ISSN:1005-9164
  • 国内统一刊号:ISSN:45-1206/G3
  • 邮发代号:
  • 获奖情况:
  • 中国期刊方阵双效期刊,广西第四届十佳科技期刊,广西第二、三届优秀科技期刊一等奖
  • 国内外数据库收录:
  • 美国化学文摘(网络版),中国中国科技核心期刊
  • 被引量:4882