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八肋游仆虫一种富含谷氨酸的蛋白GARP的表达与纯化
  • ISSN号：1002-0470
  • 期刊名称：《高技术通讯》
  • 时间：0
  • 分类：Q786[生物学—分子生物学]
  • 作者机构：[1]山西大学生物技术研究所、化学生物与分子工程教育部重点实验室,太原030006
  • 相关基金：国家自然科学基金（30670282,30470239）和山西省自然科学基金（20041033,20051065）资助项目.
作者： 许静[1], 王伟[1], 柴宝峰[1], 梁爱华[1]
关键词： 八肋游仆虫, 富含谷氨酸的蛋白GARP, 表达, 纯化, Euplotes octocarinatus, glutamic acid-rich protein （GARP）, expression, purification
中文摘要：

为研究游仆虫中含有三核苷酸重复序列的GARP基因编码的GARP蛋白在细胞中的功能,利用定点突变技术,将GARP基因中的TGA突变为通用半胱氨酸密码子TGT。突变后的GARP基因构建于原核表达载体pRSETc中,得到重组质粒pRSETc-GARP,将pRSETc-GARP质粒转化至大肠杆菌BL21（DE3）中,经IPTG诱导,带有纯化标签的重组蛋白His6-GARP获得可溶表达,表达产物与抗His抗体在约26 kDa处有很强的交叉反应。His6-GARP蛋白在不同pH条件下通过两次阴离子交换层析和一次凝胶层析三步纯化达到电泳纯。

英文摘要：

A glutamic acid-rich protein （GARP） from Euplotes octocarinatus was expressed in E. Coli in this study. The inframe TGA was successfully mutated to TGT encoding for Cysteine by site directed mutagenesis method. Recombinant ex- pression plasmid pRSETc-GARP was constructed. His6-GARP fusion protein was highly expressed ＂in E. coli B121 （DE3） by IPTG induction. The Western blotting with anti-His antibodies assay confirmed that the putative fusion protein with molecular mass of 26 kDa was the His6-GARP dimer. The protein was purified by ion exchange chromatography and exclusion chromatography.

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期刊信息
  • 《高技术通讯》
  • 北大核心期刊（2011版）
  • 主管单位:中华人民共和国科学科技部
  • 主办单位:中国科学技术信息研究所
  • 主编：赵志耘
  • 地址：北京市三里河路54号
  • 邮编：100045
  • 邮箱：hitech@istic.ac.cn
  • 电话：010-68514060 68598272
  • 国际标准刊号：ISSN：1002-0470
  • 国内统一刊号：ISSN：11-2770/N
  • 邮发代号:82-516
  • 获奖情况:
  • 《中国科学引文数据》刊源,《中国科技论文统计与分析》刊源
  • 国内外数据库收录:
  • 美国化学文摘（网络版）,荷兰文摘与引文数据库,日本日本科学技术振兴机构数据库,中国中国科技核心期刊,中国北大核心期刊（2004版）,中国北大核心期刊（2008版）,中国北大核心期刊（2011版）,中国北大核心期刊（2014版）,英国英国皇家化学学会文摘
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