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组蛋白去乙酰化酶的结构及应用
  • ISSN号:1000-3282
  • 期刊名称:《生物化学与生物物理进展》
  • 时间:0
  • 分类:Q6[生物学—生物物理学]
  • 作者机构:[1]中国科学院生物物理研究所、生物大分子国家重点实验室,北京100101
  • 相关基金:国家重点基础研究发展计划(973)资助项目f2015CB856202),国家自然科学基金资助项目(31430018)和卫生部重大新药创制专项(2014ZX09507002)资助.
中文摘要:

组蛋白赖氨酸乙酰化是目前研究最为广泛和深入的组蛋白翻译后修饰之一,在染色质重塑和基因表达调控等方面发挥霞要作用,这种修饰在体内受到组蛋白乙酰化酶和去乙酰化酶的高度动态调控.除了以组蛋白为底物外,组蛋白去乙酰化酶还町以催化多种非组蛋白的去乙酰化,参与多种生命过程的调节.本文围绕四类人源组蛋白去乙酰化酶,综述了其分类依据、结构与功能特点、催化反应的分子机制,以及针对这些组蛋白去乙酰化酶的抑制剂和激动剂的开发和应用等方面的研究进展.

英文摘要:

Lysine acetylation is one of the most widely studied post-translational modifications of histones. It plays important roles in the regulation of chromatin remodeling and gene expression. This modification is dynamically regulated in vivo by histone acetyltransferases and deacetylases. Besides histone substrates, many histone deacetylases can also catalyze deacetylation of non-histone substrates, and participate in the regulation of various biological pathways. In this review, we discuss the classification, structure, function, and catalytic mechanisms of the four known classes of human histone deacetylases, as well as the progress in the development and application of small molecule inhibitors and activators of these deacetylases.

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期刊信息
  • 《生物化学与生物物理进展》
  • 中国科技核心期刊
  • 主管单位:中国科学院
  • 主办单位:中国科学院生物物理研究所 中国生物物理学会
  • 主编:王大成
  • 地址:北京市朝阳区大屯路15号
  • 邮编:100101
  • 邮箱:prog@sun5.ibp.ac.cn
  • 电话:010-64888459
  • 国际标准刊号:ISSN:1000-3282
  • 国内统一刊号:ISSN:11-2161/Q
  • 邮发代号:2-816
  • 获奖情况:
  • 1999年中国期刊奖提名奖,2000年中国科学院优秀期刊特别奖
  • 国内外数据库收录:
  • 美国化学文摘(网络版),荷兰文摘与引文数据库,美国剑桥科学文摘,美国科学引文索引(扩展库),美国生物科学数据库,日本日本科学技术振兴机构数据库,中国中国科技核心期刊,中国北大核心期刊(2004版),中国北大核心期刊(2008版),中国北大核心期刊(2011版),中国北大核心期刊(2014版),中国北大核心期刊(2000版)
  • 被引量:18821