位置:成果数据库 > 期刊 > 期刊详情页
血红素蛋白质-琼脂糖膜修饰电极的表征和电催化特性
  • ISSN号:1000-0720
  • 期刊名称:《分析试验室》
  • 时间:0
  • 分类:O646[理学—物理化学;理学—化学] O657.1[理学—分析化学;理学—化学]
  • 作者机构:[1]郧阳师范高等专科学校化学系,丹江口442700, [2]广西师范大学生命科学院,桂林541004
  • 相关基金:湖北省教育厅重点科研(D200560002)、郧阳师专重点科研(2006A02)项目资助
中文摘要:

利用琼脂糖(agarose)水凝胶将肌红蛋白(Mb)、血红蛋白(Hb)、辣根过氧化物酶(HRP)和过氧化氢酶(Cat)4种血红素蛋白质固定在裂解石墨电极表面,形成稳定的血红素蛋白质-agarose膜修饰电极。用紫外-可见和红外光谱及原子力显微法对血红素蛋白质-琼脂糖膜修饰电极进行了表征。紫外-可见和红外光谱显示,在琼脂糖凝胶中,血红素蛋白质保持原始构象。溶液的pH(3.0~10.0)可逆地改变血红素蛋白质的构象,从而影响其光谱性质。原子力显微图象表明血红素蛋白质与agarose水凝胶之间存在较强的作用。研究了血红素蛋白质催化还原O2、H2O2的机理。稳定的血红素蛋白质-agarose修饰电极能运用于H2O2的定量测定。

英文摘要:

Four heme proteins, including myoglobin, hemoglobin, horseradish peoxidase and catalase, were immobilized on edge-plane pyrolytic graphite (EPG) electrodes by agarose. Ultraviolet visible (UV-Vis) and reflection absorption infrared (RAIR) spectra suggest that hemoproteins keep their original conformation in agarose film, and the conformation changes reversibly in a range of pH 3.0 ~ 10.0. AFM images indicate a stable and crystal-like structure is formed possibly due to the synergistic interaction of hydrogen bonding between agarose hydrogel and hemoproteins, suggesting a strong interaction between heme hemoglobin and agarose hydrogel. The mechanisms for catalytic reduction of oxygen and hydrogen peroxide by hemoproteins entrapped in agarose hydrogel were also explored.

同期刊论文项目
同项目期刊论文
期刊信息
  • 《分析试验室》
  • 中国科技核心期刊
  • 主管单位:中国科学技术协会
  • 主办单位:北京有色金属研究总院 中国有色金属协会
  • 主编:屠海令
  • 地址:北京新街口外大街2号
  • 邮编:100088
  • 邮箱:analysislab@263.net
  • 电话:010-82013328
  • 国际标准刊号:ISSN:1000-0720
  • 国内统一刊号:ISSN:11-2017/TF
  • 邮发代号:82-431
  • 获奖情况:
  • 综合性分析化学刊物,中文核心期刊
  • 国内外数据库收录:
  • 美国化学文摘(网络版),美国剑桥科学文摘,日本日本科学技术振兴机构数据库,中国中国科技核心期刊,中国北大核心期刊(2004版),中国北大核心期刊(2008版),中国北大核心期刊(2011版),中国北大核心期刊(2014版),英国英国皇家化学学会文摘,中国北大核心期刊(2000版)
  • 被引量:25540