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丰水梨多酚氧化酶基因的克隆与原核表达
  • ISSN号:1000-369X
  • 期刊名称:《茶叶科学》
  • 时间:0
  • 分类:Q946.5[生物学—植物学] Q52[生物学—生物化学]
  • 作者机构:[1]国家植物功能成分利用工程技术研究中心、湖南农业大学茶学教育部重点实验室,湖南长沙410128
  • 相关基金:国家自然科学基金(30901161)、教育部"新世纪优秀人才支持计划"(NCET-11-096)
中文摘要:

通过PCR方法克隆丰水梨PPO基因全长,并将其登录Genebank,登录号JQ861265.基因全长1782 bp,无内含子,编码的PPO属于亲水性蛋白质,无跨膜结构,含有593个氨基酸,分子量约为65.8 kDa,理论等电点为8.4.N端含有一段由47个氨基酸组成的转运肽.去除转运肽的成熟PPO分子量为60.8 kDa,理论等电点为6.69.PPO中含有两个铜离子结合区,主要位于PPO二级结构中的α-螺旋区域中.原核诱导目的蛋白在诱导3~6 h后积累量较大.诱导蛋白(PPO前体和成熟PPO)均能氧化儿茶素形成茶黄素.

英文摘要:

The polyphenol oxidase (PPO, GenBank accession No. JQ861265) genes were cloned by PCR from Pyrus Pyrifolia Nakai. The full length of PPO gene was 1 782 bp without introns, coding a precursor peptide. PPO precursor consists of 593 amino acids with a molecular weight of about 65.8 kDa. It has a theoretical PI of 8.4 and has a transit peptide consisting of 47 amino acids. The mature PPO without transit peptide consists of 547 amino acids with a molecular weight of about 60.8 kDa and a theoretical PI of 6.69. There are 2 Cu-binding domain in the α-helix of PPOs. The protein accumulation got a peak in 3-6 hours. The induced proteins (precursor PPO and mature PPO) can oxidize catechins into theaflavins in vitro.

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期刊信息
  • 《茶叶科学》
  • 中国科技核心期刊
  • 主管单位:中国科协
  • 主办单位:中国茶叶学会
  • 主编:朱永兴
  • 地址:浙江省杭州市梅灵南路9号
  • 邮编:310008
  • 邮箱:cykx@vip.163.com
  • 电话:0571-86651902
  • 国际标准刊号:ISSN:1000-369X
  • 国内统一刊号:ISSN:33-1115/S
  • 邮发代号:
  • 获奖情况:
  • 第五届全国农业期刊金犁奖,第五届全国农业期刊主编金犁奖,浙江省2005~2006年度优秀科技期刊1等奖
  • 国内外数据库收录:
  • 美国化学文摘(网络版),英国农业与生物科学研究中心文摘,日本日本科学技术振兴机构数据库,中国中国科技核心期刊,中国北大核心期刊(2004版),中国北大核心期刊(2008版),中国北大核心期刊(2011版),中国北大核心期刊(2014版),英国英国皇家化学学会文摘,英国食品科技文摘,中国北大核心期刊(2000版)
  • 被引量:9506