位置:成果数据库 > 期刊 > 期刊详情页
葡萄风信子谷胱甘肽S转移酶基因克隆与表达分析
  • ISSN号:1673-5102
  • 期刊名称:《植物研究》
  • 时间:0
  • 分类:S330[农业科学—作物遗传育种;农业科学—农艺学]
  • 作者机构:西北农林科技大学,旱区作物逆境生物学国家重点实验室,农业部西北地区园艺作物生物学与种质创制重点实验室,林学院,杨凌712100
  • 相关基金:基金项目:国家自然科学基金(31170652)
中文摘要:

以亚美尼亚葡萄风信子为材料,利用本课题组前期获得的葡萄风信子转录组数据库,根据已经获得的葡萄风信子GST基因片段,通过PCR技术克隆得到葡萄风信子GST基因的cDNA序列,命名为MaGST。MaGST的cDNA全长为711bp,开放阅读框为666bp,编码221个氨基酸,推测蛋白质分子量为54.1kD,理论等电点pI为5.13。利用生物信息分析软件对MaGST基因进行同源性比对和系统进化分析表明,结果显示该基因编码的氨基酸具有谷胱甘肽s转移酶典型的C端与N端双结构域,属于GSTTau家族蛋白;与洋葱和小麦GST基因的一致性分别为76.72%和62.50%。实时定量PCR结果显示MaGST在葡萄风信子各组织器官表达强度相似,属于组成型表达;水杨酸(SA)可以明显诱导MaGST表达,MaGST对氯化钠(NaCl)应答不是很明显,甚至表达量有稍微的下调。

英文摘要:

Based on the latex the transcriptome database, the full length cDNA of glutathione-S-transferase (GST) from Muscari armeniacum was cloned by reverse-PCR and PCR, designated as MaGST. The full length eDNA of MaGST was 711 bp, and the ORF (Open Reading Frame) length was 666 bp, encoding a protein polypeptide of 221 amino acids with a predicted molecular weight of 54.1 kD and pI of 5.13. By phylogenetic tree analysis, the putative MaGST protein displayed identities to the GSTs of Allium cepa and Triticum aestivum of 76.72% and 62.50%, respectively, and contained the Tau GST-specific N-terminal domain( G site) and the C-terminal domain( H site), belonging to the family of GST Tau. By real-time PCR, the expression pattern of MaGST in different organs were similar, belonging to constitutive expression. The expression of MaGST was regulated by salicylic acid, but not by the NaCl.

同期刊论文项目
同项目期刊论文
期刊信息
  • 《植物研究》
  • 中国科技核心期刊
  • 主管单位:中华人民共和国教育部
  • 主办单位:东北林业大学
  • 主编:付玉洁
  • 地址:哈尔滨市和兴路26号东北林业大学
  • 邮编:150040
  • 邮箱:duanxihua828@163.com
  • 电话:0451-82190611
  • 国际标准刊号:ISSN:1673-5102
  • 国内统一刊号:ISSN:23-1480/S
  • 邮发代号:14-77
  • 获奖情况:
  • 国内外数据库收录:
  • 被引量:13014