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Fc-Arg(NO2)-Gly-Asp(OMe)-OMe的合成及其与牛血清白蛋白的
  • ISSN号:0567-7351
  • 期刊名称:《化学学报》
  • 时间:0
  • 分类:O626.26[理学—有机化学;理学—化学] Q512.1[生物学—生物化学]
  • 作者机构:[1]中南大学化学化工学院,长沙410083
  • 相关基金:国家自然科学基金(Nos.20676153,20775093)资助项目.
中文摘要:

以二茂铁,Gly,Asp和Boc-Arg(NO2)-OH为原料,采用液相合成法,以苯并三唑-1-四甲基六氟磷酸酯(HBTU)和1-羟基苯并三唑(HOBt)为缩合剂合成了二茂铁-肽化合物Ferrocene-Arg(NO2)-Gly—Asp(OMe)-OMe(5),其收率为38.7%,并对化合物5进行了表征.采用荧光光谱及紫外-可见吸收光谱研究了近生理条件下化合物5与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用.实验结果表明化合物5与BSA间相互作用为静态猝灭过程,反应结合位点数为0.856,结合常数为1.75×10^3L·mol^-1;并依据能量转移理论确定了其与BSA相互作用的最近距离为2.14nm.

英文摘要:

The ferrocene conjugated Fc-Arg(NO2)-Gly-Asp(OMe)-OMe (5) was synthesized from ferrocene, Gly, Asp and Boc-Arg(NO2)-OH by the method of solution synthesis with a yield of 38:7%, and characterized by ^1H NMR, IR and ESI-MS. Fluorescence spectrum and UV-visible absorption spectrum were used to investigate the interaction between compound $ and bovine serum albumin (BSA). The experimental results indicated that the interaction involved a static quenching with a conformational change of BSA. The number of binding site n and equilibrium constant Were 0.856 and 1.75×10^3 L·mol^-1, respectively. Based on the energy transfer theory, the binding distance between compound 5 and BSA was 2.14 nm.

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期刊信息
  • 《化学学报》
  • 北大核心期刊(2014版)
  • 主管单位:中国科学院
  • 主办单位:中国化学会 中国科学院上海有机化学研究所
  • 主编:周其林
  • 地址:上海市零陵路345号
  • 邮编:200032
  • 邮箱:hxxb@sioc.ac.cn
  • 电话:021-54925085
  • 国际标准刊号:ISSN:0567-7351
  • 国内统一刊号:ISSN:31-1320/O6
  • 邮发代号:4-209
  • 获奖情况:
  • 首届国家期刊奖,第二届国家期刊奖提名奖,中国期刊方阵“双高期刊”
  • 国内外数据库收录:
  • 俄罗斯文摘杂志,美国化学文摘(网络版),荷兰文摘与引文数据库,美国科学引文索引(扩展库),日本日本科学技术振兴机构数据库,中国中国科技核心期刊,中国北大核心期刊(2004版),中国北大核心期刊(2008版),中国北大核心期刊(2011版),中国北大核心期刊(2014版),英国英国皇家化学学会文摘,中国北大核心期刊(2000版)
  • 被引量:28694