位置:成果数据库 > 期刊 > 期刊详情页
人源α-synuclein跨细胞转运特性及对神经细胞突起的影响
  • ISSN号:1003-2754
  • 期刊名称:《中风与神经疾病杂志》
  • 时间:0
  • 分类:R742.5[医药卫生—神经病学与精神病学;医药卫生—临床医学]
  • 作者机构:[1]兰州大学基础医学院生物化学与分子生物学研究所,甘肃兰州730000, [2]兰州大学基础医学院人体解剖与组织胚胎学研究所,甘肃兰州730000
  • 相关基金:国家自然科学基金(No.81570725); 甘肃省中医药管理局科研课题(GZK-2014-81)
中文摘要:

目的确定人源α-synuclein是否能够跨细胞转运,过表达人源α-synuclein对神经细胞突起有何影响。方法建立稳定表达人源α-synuclein的N2a细胞株,通过接触和非接触两种方法观察人源α-synuclein的转运现象,通过测量神经突起长度,评价人源α-synuclein过表达对神经细胞突起生长的影响。结果接触和非接触两种方法均能够观察到人源α-synuclein跨细胞转运,但总体转运率低。过表达人源α-synuclein导致神经细胞突起生长不良。结论人源α-synuclein跨细胞转运现象存在,转运可能受到多因素影响,效率较低。过表达人源α-synuclein蛋白对神经突起有损伤作用。

英文摘要:

Objective To confirm whether human derived a-synuclein have ability to transfer across cell to cell. To evaluate the effect of overexpression of human derived a-synuclein on the neurite morphology. Methods Stable N2a cell lines overexpressed human derived α-synuclein were established. Contact and non-contact culture methods were used to investigate the transfer of human derived α-synuclein in vitro. The length of neurite was measured during overexpression of human derived α-synuclein. Results The transfer of α-synuclein could be observed through the contact culture and noncontact culture. However,the efficiency of α-synuclein transfer was low in vitro. Additionally,high expression of human derived α-synuclein inhibited the neurite growth. Conclusion A little of human derived α-synuclein transfers from cell to cell in vitro. Over expression of human derived α-synuclein damages the neurite.

同期刊论文项目
同项目期刊论文
期刊信息
  • 《中风与神经疾病杂志》
  • 中国科技核心期刊
  • 主管单位:中华人民共和国教育部
  • 主办单位:吉林大学
  • 主编:吴江
  • 地址:长春市新民大街519号
  • 邮编:130021
  • 邮箱:zf_bjb@yahoo.com.cn
  • 电话:0431-85612862
  • 国际标准刊号:ISSN:1003-2754
  • 国内统一刊号:ISSN:22-1137/R
  • 邮发代号:12-100
  • 获奖情况:
  • 中国医学类核心期刊,吉林省自然科学十佳期刊,中国科技论文统计源期刊
  • 国内外数据库收录:
  • 美国化学文摘(网络版),日本日本科学技术振兴机构数据库,中国中国科技核心期刊,中国北大核心期刊(2004版),中国北大核心期刊(2008版),中国北大核心期刊(2011版),中国北大核心期刊(2014版),中国北大核心期刊(2000版)
  • 被引量:24498