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一磷酸腺苷与肌动球蛋白相互作用的荧光光谱研究
  • ISSN号:1002-6630
  • 期刊名称:《食品科学》
  • 时间:0
  • 分类:TS251.68[轻工技术与工程—农产品加工及贮藏工程;轻工技术与工程—食品科学与工程]
  • 作者机构:[1]南京财经大学食品科学与工程学院,江苏南京210046, [2]江苏省农业科学院农产品加工研究所,江苏南京210014, [3]江苏省肉类生产与加工质量安全控制协同创新中心,江苏南京210095
  • 相关基金:国家自然科学基金项目(31571863)
中文摘要:

[目的]研究不同影响因素对一磷酸腺苷(adenosine 5'-monophosphate,AMP)和肌动球蛋白结合反应的影响,为进一步深入探讨AMP与肌动球蛋白间的相互作用及改善鸭肉嫩度的最佳条件提供理论依据。[方法]以鸭肉肌动球蛋白为材料,采用荧光光谱法,选择不同影响因素(pH值、反应时间、缓冲溶液及离子溶液)处理AMP-肌动球蛋白体系,测定其荧光光谱和反应过程中猝灭常数(KSV)及结合常数(KLB)值,通过比较相关参数的变化,分析AMP-肌动球蛋白体系在不同环境下的稳定性变化。[结果]pH值、反应时间、缓冲溶液及离子均对AMP-肌动球蛋白体系稳定性有不同程度影响。AMP-肌动球蛋白体系的pH值在6.0-7.0范围内稳定性较好,在5.0~5.5范围内稳定性较差。AMP作用于肌动球蛋白,可以和肌动球蛋白形成作用力,并促进肌动球蛋白解离,反应10min后,荧光强度基本保持稳定。用离子溶液处理体系时,Cl^-对体系的结合能力略有增加。用不同缓冲溶液处理体系时,Tris-HCl缓冲溶液对体系的结合有增加作用。[结论]当溶液pH值为6.0~7.0时,Cl^-和Tris—HCI缓冲溶液处理AMP-肌动球蛋白体系时,可以促进AMP对肌动球蛋白的解离,改善肉品嫩度。

英文摘要:

[ Objectives] This paper is written to explore the influence of different factors on the complex of adenosine 5'-monophosphate (AMP) and actomyosin,to provide the certain theoretical basis for further study of the interaction of AMP-actomyosin system and to find the optimum conditions for the improvement of duck meat tenderness. [ Methods ] Taking duck actomyosin as research material, the fluorescence spectroscopy was used to study the spectra, quenching constant and binding constant of the AMP-actomyosin complex after it was exposed to various conditions (pH value, reaction time, buffer solution and ions). Through comparing different parameters, the stability of AMP-actomyosin system in different environments was analyzed. [ Results] pH value, reaction time, buffer solution and ions had influence on the stability of AMP-actomyosin system to some extent,and AMP could act on actomyosin and bind with actomyosin to promote actomyosin dissociation. After 10 minutes, the fluorescence intensity remained stable. AMP-actomyosin system had good stability when pH value was between 6.0-7.0 and less stable when pill value was between 5.0-5.5. When treated with different ions and buffer solution, the fluorescence intensity and actomyosin binding capacity reduced, except Cl^- and Tris-HCl, which increased the binding ability of the system. [ Conclusions] The system with pH value of 6.0-7.0 ,together with Cl^- and Tris-HCl buffer solution treatment,could promote the dissociation of aetomyosin and improve meat tenderness.

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期刊信息
  • 《食品科学》
  • 北大核心期刊(2011版)
  • 主管单位:中国商业联合会
  • 主办单位:北京市食品研究所
  • 主编:孙勇
  • 地址:北京西城区禄长街头条4号
  • 邮编:100050
  • 邮箱:foodsci@126.com
  • 电话:010-83155446-8006
  • 国际标准刊号:ISSN:1002-6630
  • 国内统一刊号:ISSN:11-2206/TS
  • 邮发代号:2-439
  • 获奖情况:
  • 国家“双效”期刊,1986年原商业部重大成果三等奖,1997年国内贸易部优秀科技期刊三等奖,第三届中国出版政府奖提名奖,第三届中国出版政府奖提名奖
  • 国内外数据库收录:
  • 美国化学文摘(网络版),美国工程索引,日本日本科学技术振兴机构数据库,中国中国科技核心期刊,中国北大核心期刊(2004版),中国北大核心期刊(2008版),中国北大核心期刊(2011版),中国北大核心期刊(2014版),英国英国皇家化学学会文摘,英国食品科技文摘,中国北大核心期刊(2000版)
  • 被引量:115579