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细菌硝基还原酶的结构与催化机制
  • ISSN号:1000-1336
  • 期刊名称:生命的化学
  • 时间:2013.2.2
  • 页码:84-90
  • 分类:Q55[生物学—生物化学]
  • 作者机构:[1]大连理工大学生命科学与技术学院,大连116024
  • 相关基金:国家自然科学基金项目(31070715); 国家重点基础发展计划(“973”计划)(2010CB126102); 辽宁省科学技术计划项目(2012225113)
  • 相关项目:昆虫β-N-乙酰己糖氨酶OfHex1生理功能的结构基础
中文摘要:

细菌硝基还原酶(nitroreductase,NTR)属于依赖黄素单核苷酸(flavin mononucleotide,FMN)的硝基还原酶超家族,通常以二聚体形式存在。它们可利用还原型烟酰胺腺嘌呤二核苷酸(磷酸)(reduced nicotinamide adenine dinucleotide(phosphate),NAD(P)H)作为电子供体,催化多种外源硝基芳香族、醌类和黄素类化合物的还原反应,在药物的激活和解毒机制中发挥重要的作用。以研究得较为透彻的大肠杆菌NTR为代表,总结了近几年细菌NTR在结构特征、构象变化及催化特性等方面的最新研究进展。最后,对细菌NTR的研究方向进行了展望。

英文摘要:

Bacterial nitroreductases (NTRs) belong to FMN-dependent nitroreductase-like superfamily, and are mostly dimeric. They are NAD(P)H-dependent cytosolic enzymes with broad substrate spectrum including quinines, flavins and nitroaromatic compounds, and play important roles in drug activation and detoxication. Taking the well-characterized E.coli NTR NfsB and other bacteria NTR as examples, we summarized the recent research progress on the structural, conformational changes and catalytic properties of NTR. We also discussed the research perspectives in brief.

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期刊信息
  • 《生命的化学》
  • 中国科技核心期刊
  • 主管单位:中国科学技术协会
  • 主办单位:中国生物化学与分子生物学会
  • 主编:阮康成
  • 地址:上海岳阳路319号
  • 邮编:200031
  • 邮箱:smhx@sibs.ac.cn
  • 电话:021-54921091
  • 国际标准刊号:ISSN:1000-1336
  • 国内统一刊号:ISSN:31-1384/Q
  • 邮发代号:4-315
  • 获奖情况:
  • 国内外数据库收录:
  • 被引量:8895