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间隙连接蛋白43羧基端在恶性肿瘤中的作用及机制
  • ISSN号:1674-7666
  • 期刊名称:中国细胞生物学学报
  • 时间:2015.3.6
  • 页码:391-397
  • 分类:Q555.7[生物学—生物化学]
  • 作者机构:[1]第三军医大学西南医院,病理学研究所/西南癌症中心,重庆400038, [2]教育部肿瘤免疫病理重点实验室,重庆400037
  • 相关基金:重庆市杰出青年基金项目(批准号:CSTC2013JCYJJQ1003); 国家自然科学基金面上项目(批准号:81172071); 国家重点基础研究发展计划(973计划)(批准号:2010CB529402)资助的课题
  • 相关项目:干性核心转录因子Sox2调控胶质瘤细胞侵袭能力的作用及分子机制
作者: 余时沧|
中文摘要:

间隙连接蛋白43(connexin 43,CX43)是间隙连接蛋白家族的重要成员之一,参与体内众多生理和病理过程的调控。结构上,该蛋白由氨基端、跨膜结构及羧基端三部分组成,其羧基端上存在大量蛋白结合位点。通过这些位点,CX43能够与不同的蛋白发生相互作用:一方面,影响CX43自身的磷酸化状态,从而调控其降解、亚细胞定位以及装配等过程;另一方面,CX43羧基端还能够通过某些特定的结合位点,调控其他蛋白分子的功能状态,从而影响信号转导,调节细胞的生物学功能。近年来研究发现,该蛋白的羧基端(carboxyl terminal)显著地影响肿瘤细胞/肿瘤干细胞的生物学特性。该文就CX43羧基端的结构特点、与蛋白质的相互作用位点、调控肿瘤细胞/肿瘤干细胞增殖、迁移、自我更新和成瘤能力的作用机制进行简要综述。

英文摘要:

Connexin 43(CX43), a member of connexin family, performs crucial roles in regulating diverse physiological and pathological processes in eukaryotic cells. This protein is composed of three parts, including the amino terminal, transmembrane structure and carboxyl terminal. In the carboxyl terminal of CX43, there are many protein binding sites. Through these sites, CX43 can interact with different proteins. On the one hand, those sites influence the phosphorylation state of CX43 and then regulate its degradation, subcellular localization, assembly process, etc. On the other hand, the carboxyl terminal of CX43 also influences the functional state of other protein molecules, thus affecting the signal transduction and regulating the biological function of cell. Recent studies revealed that the carboxyl terminal of CX43 played a critical role in regulating the biological features of cancer cells or cancer stem cells. Here, we make a brief review about the structural features, the protein-protein interaction sites and the molecular mechanisms for regulating tumor cell proliferation/migration of this domain in CX43.

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期刊信息
  • 《中国细胞生物学学报》
  • 中国科技核心期刊
  • 主管单位:
  • 主办单位:中国细胞生物学学会 中国科学院上海生命科学研究院 生物化学与细胞生物学研究所
  • 主编:郭礼和
  • 地址:上海岳阳路319号31A楼303室
  • 邮编:200031
  • 邮箱:CJCB@SIBS.AC.CN
  • 电话:021-54920950 54922892
  • 国际标准刊号:ISSN:1674-7666
  • 国内统一刊号:ISSN:31-2035/Q
  • 邮发代号:4-296
  • 获奖情况:
  • 国内外数据库收录:
  • 美国化学文摘(网络版),中国中国科技核心期刊,中国北大核心期刊(2011版)
  • 被引量:2456