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稀土离子Tb(3+)对卵清蛋白稳定性的影响
  • ISSN号:0251-0790
  • 期刊名称:《高等学校化学学报》
  • 时间:0
  • 分类:O614[理学—无机化学;理学—化学] O629.73[理学—有机化学;理学—化学]
  • 作者机构:[1]太原师范学院化学系,太原030012, [2]山西大学分子科学研究所,化学生物学与分子工程教育部重点实验室,太原030006, [3]山西省腐植酸工程技术研究中心,太原030012
  • 相关基金:国家自然科学基金(批准号:21571117); 山西省留学归国基金(批准号:2011085); 太原师范学院大学生创新项目(批准号:CXCY1629)资助
中文摘要:

在室温、p H=7.4、10 mmol/L 4-羟乙基哌嗪乙磺酸(Hepes)缓冲溶液条件下,利用荧光光谱研究了卵清蛋白(Ova)与Tb^(3+)的结合性质.利用荧光探针2-对甲苯胺基-6-萘磺酸钠(TNS)检测了Tb^(3+)对Ova疏水区的影响.通过化学变性实验分析了Ca2+和Tb^(3+)对Ova结构稳定性的影响.结果表明,Ova可以与Tb^(3+)形成1∶2的复合物,Tb^(3+)的结合使其疏水区暴露程度增加,TNS的荧光增强.Ova的解折叠曲线呈现三态的变化(N■■I■■U).Ca2+可以增加I■■U过程的稳定性,Tb^(3+)对N■■I和I■■U两个解折叠过程都有影响.

英文摘要:

The binding properties of Tb~(3+)with ovalbumin were measured by fluorescence spectra at room temperature in p H = 7. 4,10 mmol / L 4-( 2-hydroxyethyl)-1-piperazinecthanesulfonic acid( Hepes). The effect of Tb~(3+)on the hydrophobic region of ovalbumin was measured by hydrophobic probe 2-p-toluidino-6-naphthalenesalfonic acid( TNS). The effects of Ca2+and Tb~(3+)on the stability of ovalbumin were analyzed by chemical unfolding methods. The results suggested that ovalbumin can form 1 ∶ 2 complexes with Tb~(3+). The binding of Tb~(3+)increased the hydrophobic surface of ovalbumin,and the fluorescence intensity of TNS increased. The unfolding curves of ovalbumin showed two transition,N■■I and I■■U. Ca2+can increase the stability of transition I■■U and Tb~(3+)can increase the stability of transitions N■■I and I■■U.

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期刊信息
  • 《高等学校化学学报》
  • 北大核心期刊(2011版)
  • 主管单位:中华人民共和国教育部
  • 主办单位:吉林大学 南开大学
  • 主编:周其凤
  • 地址:吉林大学南胡校区
  • 邮编:130012
  • 邮箱:cjcu@jlu.edu.cn
  • 电话:0431-88499216
  • 国际标准刊号:ISSN:0251-0790
  • 国内统一刊号:ISSN:22-1131/O6
  • 邮发代号:12-40
  • 获奖情况:
  • 首届及第二届国家期刊奖,连续两届“百种中国杰出学术期刊”,中国期刊方阵“双高”期刊
  • 国内外数据库收录:
  • 俄罗斯文摘杂志,美国化学文摘(网络版),荷兰文摘与引文数据库,美国工程索引,美国科学引文索引(扩展库),日本日本科学技术振兴机构数据库,中国中国科技核心期刊,中国北大核心期刊(2004版),中国北大核心期刊(2008版),中国北大核心期刊(2011版),中国北大核心期刊(2014版),英国英国皇家化学学会文摘,中国北大核心期刊(2000版)
  • 被引量:50676