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纳米磁粉固定化酶催化合成α-D-葡萄糖-1-磷酸(英文)
  • ISSN号:0253-9837
  • 期刊名称:《催化学报》
  • 分类:O643[理学—物理化学;理学—化学] Q55[生物学—生物化学]
  • 作者机构:[1]华东理工大学生物反应器工程国家重点实验室,上海200237
  • 相关基金:Supported by the National Natural Science Foundation of China (20773038 20902023); the National Basic Research Program of China (973 Program 2009CB724706 2009ZX09501-016); the China National Special Fund for State Key Laboratory of Bioreactor Engineering (2060204); the Shanghai Leading Academic Discipline Project (B505)
中文摘要:

建立了以麦芽糊精和磷酸盐为底物,在常温下合成α-D-葡萄糖-1-磷酸的生物催化体系.从大肠杆菌K12中克隆表达了麦芽糊精磷酸化酶,并固定化在氨基修饰的磁性纳米颗粒上,以便于酶的回收和重复利用.在优化的反应条件下,于200ml体系中连续使用该固定化酶8批次,催化合成了α-D-葡萄糖-1-磷酸.经过简单的纯化步骤,最终得到440mg产品,分离产率为70.5%.

英文摘要:

α-D-Glucose-1-phosphate (Glc-1-P) is an expensive intermediate in the biosynthesis of nucleotide glucose. This paper describes a biocatalytic system for the efficient synthesis of Glc-1-P from the low cost raw materials: maltodextrin and phosphate at ordinary tempera-tures. After molecular cloning and the expression of a maltodextrin phosphorylase (MalPase) gene from E. coli (Escherichia coli) K12, the resultant recombinant enzyme was immobilized on amino-functionalized magnetic nanoparticles for recycling and repeated use. Conditions for the biocatalytic reaction were optimized and the immobilized MalPase could be easily recovered and reused over eight cycles in the repeated synthesis of Glc-1-P. After simple purification steps approximately 440 mg of crude product was obtained with a moderate isolation yield of 70.5%.

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期刊信息
  • 《催化学报》
  • 北大核心期刊(2011版)
  • 主管单位:中国科学院
  • 主办单位:中国化学会 中国科学院大连化学物理研究所
  • 主编:李灿 张涛
  • 地址:大连市沙河口区中山路457号
  • 邮编:116023
  • 邮箱:chxb@dicp.ac.cn
  • 电话:0411-84379240
  • 国际标准刊号:ISSN:0253-9837
  • 国内统一刊号:ISSN:21-1195/O6
  • 邮发代号:8-93
  • 获奖情况:
  • 第三届国家期刊奖提名奖,中国科协精品科技期刊示范项目
  • 国内外数据库收录:
  • 俄罗斯文摘杂志,美国化学文摘(网络版),荷兰文摘与引文数据库,美国工程索引,美国剑桥科学文摘,美国科学引文索引(扩展库),日本日本科学技术振兴机构数据库,中国中国科技核心期刊,中国北大核心期刊(2004版),中国北大核心期刊(2008版),中国北大核心期刊(2011版),中国北大核心期刊(2014版),英国英国皇家化学学会文摘,中国北大核心期刊(2000版)
  • 被引量:19199