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日落黄和β-胡萝卜素与牛血清白蛋白相互作用的对比研究
  • ISSN号:0567-7351
  • 期刊名称:Acta Chimica Sinica
  • 时间:2012
  • 页码:59-64
  • 分类:O657[理学—分析化学;理学—化学]
  • 作者机构:[1]南昌大学食品科学与技术国家重点实验室,330047, [2]南昌大学化学系,330031
  • 相关基金:国家自然科学基金(No.21065007)和南昌大学食品科学与技术国家重点实验室基金(Nos.SKLFMB-200807,SKLF-TS-200919)资助项目.
  • 相关项目:多维数据辨析法用于兽药与生物大分子作用体系的研究
中文摘要:

在模拟生理pH条件(pH=7.4)下,采用多种光谱法研究日落黄和β-胡萝卜素与BSA的相互作用,并比较两者与BSA相互作用过程的差异性.通过荧光光谱法和紫外吸收光谱法确定了日落黄和β-胡萝卜素对牛血清白蛋白的荧光猝灭机制,采用Stern—Volmer、双对数方程和热力学公式求出相互作用的猝灭常数、结合常数配、结合位点数月和作用力类型.结果表明:日落黄和β-胡萝卜素对BSA的猝灭属于静态猝灭,两者与BSA的民都达到10^5L/mol,结合位点数均为1,日落黄与BSA的作用力以静电引力为主,而β-胡萝卜素则是通过氢键和范德华力与BSA作用.通过红外光谱法和圆二色谱法研究了二者对BSA构象的影响,结果表明,日落黄与BSA作用的过程中,会引起BSA二级结构的改变,而β-胡萝卜素则对BSA的构象基本不产生影响.

英文摘要:

Interaction of Sunset yellow (SY) and β-carotene (BC) with bovine serum albumin (BSA) was investigated under simulated physiological conditions by spectroscopic approaches (fluorescence, UV-Vis, FT-IR and CD). Both SY and BC quenched the intrinsic fluorescence of BSA through static quenching mechanism. The thermodynamic parameters (△H, △S, and △) obtained from the fluorescence data measured at three different temperatures indicated that the binding of SY to BSA involved electrostatic force, and that of BC to BSA mainly by hydrogen bonding and van der Waals forces. The binding sites number n and binding constants Ka were also obtained. The result of FT-IR spectra and CD showed that the binding of SY to BSA induced conformational changes in BSA.

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期刊信息
  • 《化学学报》
  • 北大核心期刊(2014版)
  • 主管单位:中国科学院
  • 主办单位:中国化学会 中国科学院上海有机化学研究所
  • 主编:周其林
  • 地址:上海市零陵路345号
  • 邮编:200032
  • 邮箱:hxxb@sioc.ac.cn
  • 电话:021-54925085
  • 国际标准刊号:ISSN:0567-7351
  • 国内统一刊号:ISSN:31-1320/O6
  • 邮发代号:4-209
  • 获奖情况:
  • 首届国家期刊奖,第二届国家期刊奖提名奖,中国期刊方阵“双高期刊”
  • 国内外数据库收录:
  • 俄罗斯文摘杂志,美国化学文摘(网络版),荷兰文摘与引文数据库,美国科学引文索引(扩展库),日本日本科学技术振兴机构数据库,中国中国科技核心期刊,中国北大核心期刊(2004版),中国北大核心期刊(2008版),中国北大核心期刊(2011版),中国北大核心期刊(2014版),英国英国皇家化学学会文摘,中国北大核心期刊(2000版)
  • 被引量:28694