中文摘要：

抗冻蛋白（AFPs）是生物体产生的能够特异性地与冰晶表面结合，保护机体避免低温损伤的生物活性多肽。AFPs可非依数性地降低溶液冰点但不改变熔点，引起二者之间的差值称之为热滞活性（THA）。本研究以新疆荒漠昆虫光滑鳖甲抗冻蛋白基因Apafp914为蓝本，采用定点突变获得具有不同疏水性和电荷的光滑鳖甲抗冻蛋白ApAFP914突变体。检测ApAFP914及其突变体的热滞活性、酸碱及热稳定性和菌体体外低温保护活性；观察对冰晶的修饰作用；分析二级结构组成建立三级结构预测模型；从而确定ApAFP与冰晶结合的关键位点，并通过热滞活性及结构的比较进一步探讨昆虫抗冻蛋白结构与功能之间的关系。研究ApAFP914及其突变体对小鼠卵母细胞以及不同脂质体的低温保护活性，初步阐明其低温保护作用的分子机理，并为光滑鳖甲抗冻蛋白的应用研究提供理论依据。