中文摘要：

氨基酸是蛋白质的基本结构单元，通过对氨基酸与水的相互作用研究可使我们进一步了解水环境对生物大分子如蛋白质、DNA等特性的影响。氨基酸在水环境下的结构变化主要因为氨基酸与水分子之间的氢键作用，改变了原有的晶体结构和分子构型。中子散射在物性研究方面具有独特的优势，能够观察水分子在氨基酸周围的结构及其与氨基酸的分子间相互作用。而拉曼光谱在高频段能量转移（O-H、N-H等官能团的弯曲和伸缩振动）分辨率比中子散射高。因此，我们将两种实验结合起来互相补充，可以得到完整的振动谱。应用第一性原理密度泛函理论（DFT）进行理论模拟，可将振动频率转化为中子散射声子态密度与实验对照。通过讨论不同氨基酸的疏水性和亲水性的性质和原理，研究氨基酸分子与水的微观作用机制，对于深入了解有机分子在水环境下的生物活性具有重要的意义。

结论摘要：

水不仅是生物分子保持活性的溶剂，也是ＤＮＡ复制等生命过程中不可缺少的原料。研究水与生物分子相互作用的动力学过程有助于我们理解这些微观机制，推进对生命之谜的探究。结合中子散射实验和第一性原理密度泛函，我们对冰的常态相做了系统计算。自上世纪90年代中子散射实验发现两个氢键振动峰以来,首次在不引入力常数的情况下拟合出两个氢键；通过虚拟试验等方法，我们否定了1993年发表在《Nature》期刊上的Li-Ross模型；通过CASTEP平面波赝势方法，我们发现分子内伸缩振动也出现双峰现象，通过色散关系研究，我们解析出中子散射实验观察到的双峰现象源于晶格振动的纵波-横波分裂。从理论上说，冰这类分子晶体在晶格振动的属性上具有离子晶体的性质，具体的论证工作有待进一步展开。在英国卢瑟福实验室进行的中子散射实验，基本完成了氨基酸的水合作用实验，国内同步进行了大多数氨基酸的拉曼试验，结果处理和数据分析还有待完成。结合从头算计算机模拟，工作取得一些进展。比如，对于一水丝氨酸，我们发现了一种亚稳态结构与已知的一水合物共存。随着水含量的增大，晶格变形，迁移壁垒被打破，水分子从羟基转移到能量更低的氨基附近形成氢键。