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中文摘要：
纳豆激酶 (Nattokinase, NK) 是一种具有强纤溶活性的丝氨酸蛋白酶，是一种很有前途的治疗心血管疾病的药物。我们通过定点突变得到三个单突变体（I31L、M222A和T220S）和两个双突变体（M222A/I31L和T220S/I31L）。野生型和突变型NK均在大肠杆菌中被表达，并被纯化到电泳纯。酶活性和抗氧化活性测定结果表明，酶活性依次为: I31L NK＞野生型 NK＞T220S/I31L NK＞T220S NK＞M222A/I31L NK＞M222A NK，其中I31L NK的活性约为野生型的2倍；抗氧化活性依次为: M222A NK≈M222A/I31L NK＞T220S NK＞T220S/I31L NK＞野生型 NK≈I31L NK。圆二色仪和荧光光谱测定结果显示，突变体NK结构没有发生明显改变。计算机分子动力学模拟结果表明，T220S的Ser220 和Asn155之间仍有氢键，而Met222结构发生改变；I31L的Asp32与His64的距离变小。同时，我们采用定向进化和亚硝酸钠化学诱变建立了突变文库以及高活性酶的筛选方法，初步得到了活力提高的新NK。
结论摘要：
英文主题词Nattokinase; Site-directed mutagenesis; DNA family shuffling；chemical mutagenesis; structure and function
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