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中文摘要：
以植物花粉为材料，用丙酮粉、硫酸铵沉淀及凝胶层析的方法纯化出了毫克级的38KDGTP-结合蛋白。测定了该蛋白的生化性质及光谱特性。结果表明，该GTP-结合蛋白对GTP具底物特异性。活性明显受到几种ATP酶抑制剂的抑制，重要的是对GTPrS具有很强的结合能力，符合GTP-结合蛋白的特性，园二色谱的结果揭示了该GTP-结合蛋白具大量的β折叠，与已发现的动物及微生物的GTP-结合蛋白具相似的结构特征。而Westernblot的结果则表明它与其它已发现的GTP-结合蛋白又具有很大的差异，可能是一种新的GTP-结合蛋白。目前我们尚未得到该蛋白的抗体。
结论摘要：
英文主题词GTP-binding protein;Purification;Function
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