中文摘要：

光系统I是由蛋白亚基以及色素、辅因子共同组成的超级复合物，其主要功能是在电子传递链上催化电子从质体蓝素向铁氧还蛋白酶传递。PSI的组装需要大量的核基因编码的调节因子的参与。在高等植物中参与PSI组装的调控因子很少有报导。拟南芥叶绿体类囊体膜蛋白AIP1是我们通过筛选cDNA文库发现的与Alb3相互作用蛋白。缺失AIP1蛋白的拟南芥突变体表现为高叶绿素荧光，叶色黄生长极为缓慢。P700显示aip1是一个影响PSI功能的突变体。免疫印迹分析突变体aip1发现PSI核心蛋白PsaA/B降到野生型的40%左右，而PSII蛋白D1、D2以及其他蛋白复合体没有受到影响。因此，我们推测AIP1可能参与PSI复合物的组装调控。但是AIP1参与了PSI 组装的哪个步骤以及如何调控的尚不明确。我们在已有的工作基础上，拟采用生理生化以及遗传学的方法深入研究AIP1蛋白参与调控PSI复合物有效组装的分子机理。

结论摘要：

Alb3/Oxa1p/YidC蛋白家族广泛的参与蛋白质转运和多亚基复合物组装，采用分裂泛素化酵母双杂交发现与Alb3相互作用蛋白AIP1。突变体aip1也是一个高叶绿素荧光突变体，叶色黄，在土里生长极为缓慢，且不能开花，不育。叶绿素荧光慢诱导曲线显示，突变体中PSII功能基本没有受影响；而P700显示aip1是一个影响PSI功能的突变体。类囊体膜蛋白的免疫印迹发现突变体中PSI核心蛋白PsaA/B的累积量为野生型的40%左右，而PSII及其他复合物的含量无明显变化。Northern印迹结果显示PsaA/B在转录水平不受影响，而体内蛋白标记实验显示，PSI反应中心蛋白PsaA/B的合成速度下降。蔗糖密度梯度离心分析类囊体膜蛋白的组分显示AIP1能够与Alb3共迁移。酵母双杂实验发现AIP1能够与Alb3以及PsaA/B互作，而Alb3对于类囊体膜上大分子复合体的组装有重要作用，我们推测，AIP1可能与Alb3形成一个复合物，或者作为一个中间体介导Alb3参与PSI的组装。