中文摘要：

蚕丝作为一种性质优良的纤维材料受到广泛关注，但是其结构与功能的关系问题还远没有解决。在此期基金支持下，我们重点完成了如下几方面的工作首先，利用圆二色谱法观察了再生丝素蛋白由无规线团（silk I结构）向β折叠（silk II结构）的转变及其β折叠的聚集过程。对此提出了类似于朊蛋白这样的神经性蛋白变异时所进行的成核依赖性机理。这一工作为我们更好地理解生物体中的成丝过程提供了理论依据。其次，模拟蚕吐丝过程中伴随着丝素蛋白水分的逐渐减少，利用固体13C NMR谱和Raman光谱证实了金属离子(Ca2 , K , Cu2 , Zn2 )的存在能诱导β折叠的形成。然而不同的金属离子在肽链中的作用形式不同，这种情况可能导致了这些金属离子在丝中的含量不同。另外，利用电子顺磁共振研究了Cu2 离子与丝素蛋白的相互作用。研究表明，Cu2 离子与丝素蛋白中的组氨酸发生作用，并随pH的不同而不同。进一步，用密度泛函理论的方法计算了各种蚕丝蛋白分子结构中碳原子的化学位移，并与核磁共振的实验结果进行了比较。结果表明，蚕丝蛋白的silk I结构具有类似于31螺旋的构象，silk II 结构为β－折叠构象。