中文摘要：

目前对蛋白质功能的研究特别注重它在细胞内和其它组分之间相互作用"网络"中的地位。我们在研究人红细胞膜的蛋白质组学时观察到水溶性的精氨酸酶始终出现在膜蛋白的二维电泳图谱上，而且2 型糖尿病人红细胞膜上精氨酸酶的表达量明显上调。本项目我们用Pull-down assay等方法观察到精氨酸酶1能够和Flotillin-1相互作用，而和膜上主要的内在性蛋白质Band3以及Flotillin-2等则均无相互作用。进一步，用荧光标记法证实了精氨酸酶1和flotillin-1在HEK293T细胞内的共定位。研究表明有61%的精氨酸酶1结合在红细胞膜上，2型糖尿病患者红细胞中精氨酸酶1的活性比正常人的高54.6%。这些结果表明，Flotillin-1通过与精氨酸酶1的相互作用将后者结合到膜上，从而调节其活性。研究提示，精氨酸酶（和NO偶联）的信号途径以及flotillin-1参与的"葡萄糖运输体移位"在人类2型糖尿病发生过程中是偶联在一起的。此外，也对与精氨酸代谢相关的精氨酸脱羧酶进行了研究。我们通过原核重组表达，获得了高产量、有活性的精氨酸脱羧酶，为进一步的晶体结构解析打下了很好的基础。