多底物特异识别蛋白酶的再诱导契合与非契合机制-东篱科研大数据发现系统（DRDS）

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多底物特异识别蛋白酶的再诱导契合与非契合机制

项目名称：多底物特异识别蛋白酶的再诱导契合与非契合机制
项目类别：面上项目
批准号：30870544
申请代码：C050203
项目来源：国家自然科学基金
研究期限：2009-01-01-2011-12-31

项目负责人：赫荣乔
负责人职称：研究员
依托单位：中国科学院生物物理研究所
批准年度：2008

中文摘要：

在酶学理论中，阐释酶识别底物专一性的代表学说有"锁钥"和"诱导契合"模型等. 本项目研究了蚯蚓蛋白酶-I(EfP-I)的底物专一性，提出了"诱导-锁钥"反应模式. 并以蚯蚓蛋白酶-II(EfP-II)、枯草杆菌蛋白酶(subtilisin, Sub)以及乳酸脱氢酶(LDH)为材料，分别研究了底物反应后，酶与其他底物的相互作用. 结果显示，经过凝血酶底物chromozym TH(CTH)反应后，蚯蚓蛋白酶-II和枯草杆菌蛋白酶与尿激酶底物(chromozym U, CU)的反应活性显著降低(P < 0.05)，表现出符合"诱导-锁钥"反应模式. 蚯蚓蛋白酶-II和枯草杆菌蛋白酶先与CU反应后，却仍能与CTH反应，但后续不能与CU发生反应，也表现为"诱导-锁钥"模式. 丙酮酸反应后的LDH，对乳酸的反应活力显著降低(P < 0.05)，而乳酸反应后的LDH对丙酮酸的活性却无显著变化. 这可能是丙酮酸诱导的LDH构象具有相对的刚性，而乳酸诱导的酶构象具有相对柔性所致.以上结果提示"诱导-锁钥"模式对于酶与底物反应具有一定的普遍性意义.

中文主题词：蚯蚓蛋白酶；乳酸脱氢酶；诱导契合；锁钥；底物专一性

结论摘要：

英文主题词Eisenia fetida protease; lactate dehydrogenase; induced-fit; lock and key; enzymic specificity

成果综合统计