中文摘要：

细胞中许多重要过程是由蛋白质的磷酸化和去磷酸化来调节控制。蛋白质的去磷酸化是由蛋白磷酸化酶来执行。根据蛋白磷酸化酶底物的特异性，真核细胞蛋白磷酸化酶主要有三类: 酪氨酸蛋白磷酸化酶,丝氨酸/苏氨酸蛋白磷酸化酶和双重特异性蛋白磷酸化酶。丝氨酸/苏氨酸蛋白磷酸化酶又分为四个不同的亚组PP1，PP2A，PP2B和PP2C。PP2C是一类由单一组份构成的蛋白磷酸化酶，它们的酶活性依赖于金属锰或镁离子的存在。白念珠菌是目前引起艾滋病人和化疗后癌症病人死亡的最主要的病原真菌。最近我们从白念珠菌中首次发现和鉴定了一种新的PP2C蛋白磷酸化酶，我们命名它为PTC7。它的同源基因在真核生物中普遍存在，但PTC7的细胞和生物学功能还不清楚。本工作将帮助我们对PTC7这一新的蛋白磷酸化酶本身及其所调控的生物学过程有更进一步的认识,同时对白念珠菌这一最重要的人体病原真菌的生物学研究起推动作用。

结论摘要：

通过本项研究，我们发现CaPtc7p蛋白位于细胞的线粒体里，这为我们进一步研究它的具体细胞和分子功能提供了重要线索。另外，在由血清诱导的白念珠菌的菌丝发育过程中，CaPTC7基因的表达与菌丝发育相关。但是，缺失CaPTC7基因不影响白念珠菌细胞的正常生长和各种抗逆功能。我们对酿酒酵母这种模型菌中ptc7和其它六种PP2C基因之一的双基因缺失的表型进行了筛选，发现PTC1和PTC7之间在酵母耐盐方面存在遗传互作。并且发现高表达蛋白激酶基因HAL5或ATP16基因可以抑制ptc1/ptc7双缺失细胞对锂盐的敏感性。此外，我们还发现PTC1和PTC6的缺失引起酵母细胞对雷帕霉素的敏感，表明PTC1和PTC6可能调节细胞中TOR这一重要信号途径。真核细胞的TOR信号传导途径是控制细胞生长和代谢的中枢，它是由蛋白激酶TOR的复合物（TORC）介导的。TCO89是TORC复合物中的一个重要成员。本项研究从白念珠菌中克隆和鉴定了CaTCO89。 对CaTCO89的功能研究表明它与白念珠菌细胞对雷帕霉素和有毒金属锂离子的敏感性有关。最后我们还初步开展了中药中抗白念珠菌化合物的筛选工作。