中文摘要：

黄素氧还蛋白是在原核生物中广泛存在的一类黄素单核苷酸（FMN）结合蛋白，参与重要生物途径中的电子传递。尽管对该家族蛋白已经积累了大量生化和结构方面的研究，然而对于其辅基结合和电子传递的分子机理的认识尚显不足。由于蛋白质在行使生物功能时处在不断运动中，静态结构不足以解释其机理，而对该家族蛋白动力学方面的研究则非常欠缺。为了进一步理解黄素氧还蛋白与配基FMN结合并进行电子传递的分子机理，需要阐明其动态结构特征。本课题将应用多维异核液相核磁共振技术对大肠杆菌中分别属于长链和短链黄素氧还蛋白子家族的若干蛋白质进行系统的结构生物学研究，分别解析其自由态和配基结合状态下的溶液结构，并分析其动力学特性；从分子水平上初步阐明黄素氧还蛋白的结构、动力学与其生物功能的关系，探讨黄素氧还蛋白与FMN配基的相互作用以及参与电子传递的机理。

结论摘要：

黄素氧还蛋白是在原核生物中广泛存在的一类单黄素核苷酸（FMN）结合蛋白，通过结合的FMN 配基接受和释放电子，参与许多重要生物途径中的电子传递。对黄素氧还蛋白家族结构和动力学性质的研究，对于深入其与配基结合并进行电子传递的分子机理具有重要意义。本课题应用多维异核液相核磁共振技术对大肠杆菌中的黄素氧还蛋白的两个长链子家族成员FldA和FldB以及短链子家族成员YqcA进行了溶液结构的研究，完成了holo状态的FldA蛋白，apo和holo状态的FldB蛋白，以及apo和holo状态的YqcA蛋白共五个溶液结构的解析和精修。此外，还对这三个蛋白在apo和holo状态下的动力学性质进行了初步分析。结合本课题负责人过去对短链黄素氧还蛋白MioC蛋白的研究结果，对这几个蛋白的结构和动力学性质进行综合比较，探讨了黄素氧还蛋白的结构-功能关系。