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一氧化氮对SUMO修饰调控的分子机制
  • 项目名称：一氧化氮对SUMO修饰调控的分子机制
  • 项目类别：面上项目
  • 批准号：30770512
  • 申请代码：C050605
  • 项目来源：国家自然科学基金
  • 研究期限：2008-01-01-2010-12-31
  • 项目负责人：陈畅
  • 负责人职称：研究员
  • 依托单位：中国科学院生物物理研究所
  • 批准年度：2007
中文摘要：

SUMO修饰是一种新型蛋白翻译后修饰，几乎影响到蛋白质的全部细胞功能。目前主要研究集中在SUMO化蛋白的鉴定及蛋白SUMO化的生物学效应，但对哪些因素可调控SUMO化研究很少。我们初步研究结果首次发现外源和内源NO均能显著抑制细胞总体的SUMO化。本项目拟在此基础上，深入研究NO对SUMO修饰的分子机制。主要内容包括NO刺激的细胞中SUMO三个连接酶（E1,E2,E3）及去SUMO酶（SENP）蛋白表达、定位、活性、蛋白亚硝基化修饰的变化，确定NO引起的四种SUMO相关酶的哪些变化是影响SUMO化降低的关键因素，并深入分子机理研究。进一步筛选SUMO化改变的蛋白，探索SUMO化改变对靶蛋白生物学功能的影响。研究结果可能在细胞分子水平揭示蛋白亚硝基化修饰对SUMO修饰的直接影响,对阐述NO新的生物效应及对认识SUMO化的调控机制都有重要理论意义，对相关生理病理现象可能有新的理解。

中文主题词： SUMO化修饰；一氧化氮；蛋白质巯基亚硝基化修饰
结论摘要：

英文主题词Sumoylation; Nitric oxide; S-nitrosation

成果综合统计
成果类型
数量
  • 期刊论文
  • 会议论文
  • 专利
  • 获奖
  • 著作
  • 17
  • 6
  • 0
  • 0
  • 0
期刊论文
ESNOQ, Proteomic Quantification of Endogenous S-Nitrosation
Quantitative proteomic analysis of S-nitrosated proteins in diabetic mouse liver with ICAT switch me
Detection of Protein S-Nitrosation Using Irreversible Biotinylation Procedures (IBP).
Detergent-free biotin switch combined with liquid chromatography/tandem mass spectrometry in the ana
On-gel fluorescent visualization and the site identification of S-nitrosylated proteins
Repression of classical nuclear export by S-nitrosylation of CRM1
S-nitrosylation/denitrosylation and apoptosis of immune cells
Nitric Oxide Destabilizes Pias3 and Regulates Sumoylation
一氧化氮通过对CRM1的亚硝基化修饰抑制经典的核输出
PI4KⅡα通过调控HIF-1α影响肿瘤诱导的血管新生
一氧化氮代谢调控在果蝇视觉学习记忆中的作用和机制
二氧化硅纳米粒子对蛋白质聚集的影响
特异检测蛋白质巯基亚硝基化的方法
糖尿病小鼠肝脏中内源亚硝基化蛋白的定量蛋白质组学研究及网络分析
内源蛋白质巯基亚硝基化修饰定量组学方法建立及应用
会议论文
Protein S-nitros(yl)ation in nuclear protein export regulation.
Repression of Classical Nuclear Export by S-Nitrosylation of CRM1
The redox-based post-translational modification of proteins: S-nitros(yl)ation as an example.
A novel crosstalk between S-nitrosation, ubiquitination, and sumoylation: NO regulates sumoylation t
Quantitative proteomic research and integrative analysis of endogenous S-nitrosated proteins in diab
“S-nitrosation and nuclear export”.
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