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中文摘要：
不同精氨酸脱亚氨基酶（ADI）具有不同的最适pH，然而其最适pH的控制因素目前并不清楚。了解其最适pH控制机制，将有助于ADI抗癌药物的设计。铜绿假单胞菌ADI的最适pH是5.5，其单点突变体H405R的最适pH移动到6.5，酶活则升高十倍。通过点突变、动力学常数测定和仪器分析，我们得到的结论是氢键网络决定着ADI的最适pH值。另一方面，在酶活测定过程中，我们建立了一套方便、廉价、精确的测活方法。ADI与底物的结合具有诱导契合机制，通过合成底物类似物以及突变重要的结合位点，同时用ITC测定结合常数，可以揭示底物与ADI的结合方式。由于本课题中ADI的突变体具有潜在的抗癌药物应用价值，下游的抗癌药物研发工作正在进行中。
结论摘要：
英文主题词arginine deiminase；arginine；pH optimum；Site-directed mutagenesis
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