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表面等离子体共振技术用于蛋白对氨基酸手性识别的动力学研究
  • ISSN号:0251-0790
  • 期刊名称:Chemical Journal of Chinese Universities
  • 时间:2011
  • 页码:1709-1713
  • 分类:O657[理学—分析化学;理学—化学]
  • 作者机构:[1]中央民族大学中国少数民族传统医学研究院中国少数民族传统医学国家民委-教育部重点实验室,北京100081, [2]亚宝药业集团股份有限公司,太原044602
  • 相关基金:国家自然科学基金(批准号:81001595); 中央高校基本科研业务费专项资金中央民族大学自主科研项目(批准号:0910KYQN67); 新疆名医名方与特色方剂学实验室开放课题(批准号:XJDX0910-2010-01)资助
  • 相关项目:利用微型化酶识别反应器和高效分离技术从新疆紫草中快速筛选酪氨酸激酶抑制剂研究
中文摘要:

利用表面等离子体共振(SPR)技术,以牛血清白蛋白和溶菌酶为探针构筑了手性识别传感膜,对L-和D-苯丙氨酸以及L-和D-色氨酸手性识别的动力学进行了研究.结果表明,两种蛋白在与每种氨基酸分子的L和D型异构体相互作用过程中都存在明显的动力学差异.动力学数据显示,两种蛋白与每种氨基酸L型异构体的亲和力均大于D型.

英文摘要:

Based on surface plasmon resonance(SPR) technique,a new method was developed for efficiently recognizing the chiral discrimination between the small molecule L-and D-amino acid enantiomers without any labeling.Bovine serum albumin and lysozyme were selected as chiral recognition probes,and phenylalanine and tryptophan including four L-,D-enantiomers were used as analytes.While six different concentrations of each amino acid enantiomers interacted with two protein probes at the same time,the binding kinetics informations of them were obtained in real time.The results showed that proteins had excellent chiral recognition capability to L-and D-enantiomers.The chiral discrimination between each of amino acid enantiomers could be recognized obviously by comparising either their binding kinetics parameters or sensorgram.The results also indicated that the affinity of protein and L-amino acid was bigger than that of the protein and D-amino acid.

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期刊信息
  • 《高等学校化学学报》
  • 北大核心期刊(2011版)
  • 主管单位:中华人民共和国教育部
  • 主办单位:吉林大学 南开大学
  • 主编:周其凤
  • 地址:吉林大学南胡校区
  • 邮编:130012
  • 邮箱:cjcu@jlu.edu.cn
  • 电话:0431-88499216
  • 国际标准刊号:ISSN:0251-0790
  • 国内统一刊号:ISSN:22-1131/O6
  • 邮发代号:12-40
  • 获奖情况:
  • 首届及第二届国家期刊奖,连续两届“百种中国杰出学术期刊”,中国期刊方阵“双高”期刊
  • 国内外数据库收录:
  • 俄罗斯文摘杂志,美国化学文摘(网络版),荷兰文摘与引文数据库,美国工程索引,美国科学引文索引(扩展库),日本日本科学技术振兴机构数据库,中国中国科技核心期刊,中国北大核心期刊(2004版),中国北大核心期刊(2008版),中国北大核心期刊(2011版),中国北大核心期刊(2014版),英国英国皇家化学学会文摘,中国北大核心期刊(2000版)
  • 被引量:50676