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丝氨酸蛋白酶抑制剂的研究进展
  • ISSN号:1006-2858
  • 期刊名称:沈阳药科大学学报
  • 时间:2014.10
  • 页码:836-842
  • 分类:R284.1[医药卫生—中药学;医药卫生—中医学]
  • 作者机构:[1]沈阳药科大学图书馆,辽宁沈阳110016, [2]沈阳药科大学生命科学与生物制药学院,辽宁沈阳110016
  • 相关基金:国家自然科学基金资助项目(30972770,31100647);辽宁省模式识别蛋白重点实验室资助项目(2013.08-2015.12);沈阳市医疗器械重点实验室资助项目(F13-292-1-00)
  • 相关项目:昆虫Toll受体激活途径的一种负向调控因子的一级结构及其作用
中文摘要:

目的对丝氨酸蛋白酶抑制剂的结构、功能等以及在黄粉虫中参与多种丝氨酸蛋白酶(serine protease,SP)级联的活性调控机制的研究进展进行综述。方法参考国外29篇文献,简述其结构、功能、与其相关的疾病及其研究的模式生物进行总结。结果丝氨酸蛋白酶抑制剂(serpin)是蛋白酶抑制因子中最大也是最重要的超家族,具有一定的特殊结构,serpin使用自杀底物原理与靶酶形成稳定的共价复合物,导致靶酶失活。该类型蛋白超家族成员遗传性结构或异常分泌将导致许多疾病的发生。在黄粉虫中丝氨酸蛋白酶抑制剂参与多种丝氨酸蛋白酶(serine protease,SP)级联的活性调控。结论目前对其生物学特性以及结构与功能关系的研究较多,对于临床应用及其模式生物的研究有待于更深入的研究。

英文摘要:

Objective To review the studies on the progress on the function and structure of serine protease inhibitor (serpins). And the progress on serpins in SP cascades of tenebrio in this paper. Methods On the ba- sis of 29 published literatures, function and structure and relevant disease and model organism of serpin were briefly reviewed. Results Serpins were the largest and most important superfamily of protease inhibitors, they act as suicide substrates by binding covalently to their target proteases, leading inactivation of activity. Ab- normities often occur if serine protease inhibitor were mutated. Serpin participates in the progress in SP cas- cades of tenebrio. Conclusions Many studies have been performed on the chemical constituents and the rela- tion of function and structure of serpin so far, and further researches on clinical application and other model organism.

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期刊信息
  • 《沈阳药科大学学报》
  • 中国科技核心期刊
  • 主管单位:辽宁省教育厅
  • 主办单位:沈阳药科大学
  • 主编:毕开顺
  • 地址:沈阳市文化路103号
  • 邮编:110016
  • 邮箱:syyd@chinajournal.net.cn
  • 电话:024-23986082 23994540
  • 国际标准刊号:ISSN:1006-2858
  • 国内统一刊号:ISSN:21-1349/R
  • 邮发代号:
  • 获奖情况:
  • 国内外数据库收录:
  • 美国化学文摘(网络版),日本日本科学技术振兴机构数据库,中国中国科技核心期刊,中国北大核心期刊(2004版),中国北大核心期刊(2008版),中国北大核心期刊(2011版),中国北大核心期刊(2014版),英国英国皇家化学学会文摘
  • 被引量:17272