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高光学纯度2-氯-1-苯乙醇的酶法合成
  • ISSN号:1000-565X
  • 期刊名称:《华南理工大学学报:自然科学版》
  • 时间:0
  • 分类:Q556.1[生物学—生物化学]
  • 作者机构:[1]华南理工大学生物科学与工程学院,广东广州510006, [2]华南理工大学轻工与食品学院,广东广州510640
  • 相关基金:国家自然科学基金资助项目(20506007,20706021)
中文摘要:

为实现手性2-氯-1-苯乙醇两个高纯度对映体的酶法合成,考察了多种脂肪酶的动力学拆分效果,并探讨了有机溶剂、温度以及水活度对脂肪酶催化拆分(R,S)2-氯-1-1-苯乙醇的影响,研究了固定化酶的重复利用性.结果表明:一种来自Pseudomonas cepacia的固定化脂肪酶Lipase PSIM,在正己烷体系、35℃和水活度0.69时,能同时得到两个高纯度的对映体(eep99%,ees99%);经过5次重复反应后Lipase PSIM的相对酶活仍有85%.

英文摘要:

Two enantiomers of chiral 2-chloro-1-phenylethanol with high optical purity were synthesized using the enzymatic method, and the kinetic resolution of various lipases were investigated. Moreover, the effects of organic solvent, temperature and water activity on the lipase-catalyzed resolution of (R, S)-2-chloro-1-phenylethanol were analyzed, and the reuse of immobilized enzymes was investigated. The results indicate that a new immobilized lipase from Pseudomonas cepacia marked as Lipase PS IM shows high activity, by which two high-purity enantiomers (eep 99% and ees 99% , respectively) can be separated in n-hexane at 35℃with a water activity of 0. 69; and that the relative activity of Lipase PS IM after five repetitive reactions is still up to 85%.

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期刊信息
  • 《华南理工大学学报:自然科学版》
  • 北大核心期刊(2011版)
  • 主管单位:国家教育部科技司
  • 主办单位:华南理工大学
  • 主编:李元元
  • 地址:广州市天河区五山路华南理工大学17号楼
  • 邮编:510640
  • 邮箱:journal@scut.edu.cn
  • 电话:
  • 国际标准刊号:ISSN:1000-565X
  • 国内统一刊号:ISSN:44-1251/T
  • 邮发代号:46-174
  • 获奖情况:
  • 本学报荣获1996年国家教委系统优秀科技期刊二等奖...,1999年荣获全国优秀高校自然科学学报及教育部优秀...,2001年荣获广东省优秀期刊奖和广东省优秀科技期刊...,2004年获全国高校优秀科技期刊二等奖,2006年获首届教育部优秀科技期刊奖,2008年荣获第二届教育部优秀科技期刊奖
  • 国内外数据库收录:
  • 俄罗斯文摘杂志,美国化学文摘(网络版),荷兰文摘与引文数据库,美国工程索引,美国剑桥科学文摘,英国科学文摘数据库,中国中国科技核心期刊,中国北大核心期刊(2004版),中国北大核心期刊(2008版),中国北大核心期刊(2011版),中国北大核心期刊(2014版),中国北大核心期刊(2000版)
  • 被引量:22954