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Glu101对保持中心蛋白正常构象作用的研究——光谱法研究稀土离子与八肋游仆虫中心蛋白作用对蛋白构象的影响

ISSN号：0253-2395
期刊名称：《山西大学学报：自然科学版》
时间：0
分类：O629.73[理学—有机化学;理学—化学]
作者机构：[1]山西大学分子科学研究所化学生物学与分子工程教育部重点实验室,山西太原030006
相关基金：国家自然科学基金（20371031）

作者：杨斌盛[1], 李国亭[1], 王志军[1], 赵亚琴[1], 段炼[1]

关键词：中心蛋白, 定点突变, 稀土离子, 荧光光谱, centrin , site direct mutation, rare earth ion, fluorescence spectra

中文摘要：

通过位点直接突变法将八肋游仆虫中心蛋白101位保守的Glu突变成Lys,得到突变蛋白E101K.利用疏水性探针TN S研究了突变对Tb^3＋与蛋白作用时蛋白构象变化的影响.结果表明,相对于钙饱和的蛋白,铽的饱和对蛋白构象变化的影响更大.同时,共振光散射研究表明,Glu101对保持蛋白适当的构象变化行为起着至关重要的作用.

英文摘要：

Glu 101 ,the conservative amino acid in Euplotes octocarinatus centrin （EoCen） was mutated to be Lys by the method of site direct mutation and the mutated protein（E101K） was gotten. TNS was used as hydrophobic fluorescent probe on the study of the effect of Tb^3＋ to the conformation of centrin. The results indicated that relative to Ca^2＋ saturated protein,Tb^3＋ saturated protein has shown the maximal changing of conformation. Moreover,the result of the resonance light scattering experiments indicated that Glu 101 was crucial to keep the natural conformation changing of EoCen.

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